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- PDB-4n3a: Crystal Structure of human O-GlcNAc transferase bound to a peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n3a
タイトルCrystal Structure of human O-GlcNAc transferase bound to a peptide from HCF-1 pro-repeat 2 (1-26)E10A
要素
  • Host cell factor 1
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE/SUBSTRATE / Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) / O-GlcNAc Transferase (O-GlcNAc転移酵素) / Proteolysis Substrate / TPR domain / TPR binding / TRANSFERASE-SUBSTRATE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / O-GlcNAc転移酵素 / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of stem cell population maintenance ...protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / O-GlcNAc転移酵素 / release from viral latency / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of necroptotic process / regulation of Rac protein signal transduction / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / NSL complex / regulation of glycolytic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of synapse assembly / histone methyltransferase complex / regulation of gluconeogenesis / positive regulation of stem cell population maintenance / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of proteolysis / マイトファジー / MLL1 complex / 造血 / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of cell cycle / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / response to nutrient / cell projection / positive regulation of translation / ミトコンドリア / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / response to insulin / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Regulation of necroptotic cell death / protein processing / chromatin DNA binding / UCH proteinases / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / クロマチンリモデリング / cadherin binding / 細胞周期 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / apoptotic process / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Host cell factor / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Rossmann fold - #11380 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat ...Host cell factor / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / Kelch motif / Galactose oxidase, central domain / Rossmann fold - #11380 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Kelch-type beta propeller / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Host cell factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Lazarus, M.B. / Herr, W. / Walker, S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: HCF-1 is cleaved in the active site of O-GlcNAc transferase.
著者: Lazarus, M.B. / Jiang, J. / Kapuria, V. / Bhuiyan, T. / Janetzko, J. / Zandberg, W.F. / Vocadlo, D.J. / Herr, W. / Walker, S.
履歴
登録2013年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: Host cell factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0153
ポリマ－83,6112
非ポリマー4041
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area27890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.929, 98.929, 367.015
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / プラスミド: pET23 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15294, O-GlcNAc転移酵素
#2: タンパク質・ペプチド Host cell factor 1


分子量: 2636.826 Da / 分子数: 1 / 断片: HCF-1 pro-repeat2 (UNP residues 1072-1097) / Mutation: E10A / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51610
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / ウリジン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THIS IS A MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.72M Potassium Phosphate Monobasic, 0.88M Potassium Phosphate Dibasic, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月11日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→85.675 Å / Num. all: 82602 / Num. obs: 82602 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.88-1.983.80.5991.146145120250.59996.1
1.98-2.13.60.3451.940743112740.34595
2.1-2.253.40.2382.435476105730.23894.7
2.25-2.433.20.1882.43143198750.18895.2
2.43-2.663.20.1353.82875689300.13593.4
2.66-2.973.40.1055.82667779250.10591.1
2.97-3.433.40.096.92544674300.0995.5
3.43-4.24.10.0847.42677165170.08498.2
4.2-5.9560.06993081751710.06998.4
5.95-45.8587.90.05312.22285328820.05393.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.88→45.858 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.852 / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2222 4135 5.01 %Random
Rwork0.2004 ---
obs0.2015 82481 94.31 %-
all-86616 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.6 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 106.9 Å2 / Biso mean: 39.2433 Å2 / Biso min: 15.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1762 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.1762 Å20 Å2
3----0.3524 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→45.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5588 0 25 148 5761
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0627835
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071872
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051016
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d132158
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.88-1.90140.3991410.33512602274395
1.9014-1.92370.32021240.32062605272997
1.9237-1.94720.33191320.28282593272595
1.9472-1.97180.28391570.2642591274897
1.9718-1.99780.26431600.25192568272896
1.9978-2.02520.30271080.2522623273195
2.0252-2.05410.28451340.24542562269695
2.0541-2.08470.26021460.25352572271895
2.0847-2.11730.29421330.23942578271194
2.1173-2.1520.24541490.23332543269293
2.152-2.18910.24881360.21782539267593
2.1891-2.2290.25471290.22232586271595
2.229-2.27180.24471170.21852607272495
2.2718-2.31820.26091340.21522599273394
2.3182-2.36860.24681420.22462589273195
2.3686-2.42370.28181410.21992570271194
2.4237-2.48430.24161550.2242551270693
2.4843-2.55150.26211200.2232540266092
2.5515-2.62650.25591220.21692508263091
2.6265-2.71130.22111280.20582511263991
2.7113-2.80820.23241380.20852486262490
2.8082-2.92060.23031160.2112508262490
2.9206-3.05350.23311510.20342533268492
3.0535-3.21450.20111340.20652639277394
3.2145-3.41580.21081290.19082734286397
3.4158-3.67940.23131480.18272745289398
3.6794-4.04950.19111520.16422746289897
4.0495-4.6350.1681480.15032793294197
4.635-5.83770.17121750.16572819299498
5.8377-45.87170.19981360.19972906304292
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9705-0.40080.20762.15850.59863.6710.0465-0.16970.2714-0.03020.05630.0644-0.4179-0.3287-0.07440.31150.14990.0690.4395-0.09270.3309-16.2921-38.319856.6552
21.74130.028-0.25591.1335-0.20551.3386-0.1062-0.41970.20640.18860.13180.0043-0.1-0.0438-0.03790.23020.06150.02380.3796-0.04840.2381-6.9874-46.483155.3624
31.50020.10850.48131.42290.07192.56640.05170.1129-0.03510.05350.0873-0.06880.1243-0.2913-0.08230.1852-0.0129-0.01570.23370.01430.1634-8.9163-55.233641.9158
40.2129-0.0398-0.27741.3001-0.24172.39690.0011-0.170.079-0.0140.06450.04030.0938-0.3853-0.04730.16830.01790.00310.4440.04470.2448-18.4982-51.488826.6612
52.21680.62560.18852.39450.12771.67340.1201-0.45440.2640.2336-0.02180.143-0.2492-0.1959-0.03180.27520.10330.05280.4745-0.01050.3164-19.3577-35.75428.8413
60.845-0.37550.01260.85360.48031.94680.0333-0.25420.30160.23680.0723-0.1843-0.33140.3959-0.05540.3581-0.1132-0.02950.4143-0.12120.42358.7467-28.419429.7861
70.6651-0.073-0.33661.22180.12441.70230.08670.02710.37750.07730.04030.0613-0.4727-0.1249-0.06840.26050.01640.02240.2531-0.01120.3972-2.5743-26.208616.5351
82.111-0.5963-1.64222.1567-0.42891.83070.03960.36660.2188-0.5815-0.3628-0.12550.05840.51860.20830.24-0.02120.06630.6320.11740.260111.6869-46.6597-11.6838
92.85130.3115-0.47060.875-0.89213.72520.14360.7321-0.0365-0.4394-0.17880.15430.1465-0.12870.11770.3224-0.03290.08050.493-0.05460.299511.167-52.1631-12.4416
101.5619-0.1154-0.5540.5261-0.08321.1196-0.10630.1122-0.0683-0.06750.0429-0.0840.0160.06550.02560.1565-0.03850.0030.29470.01030.21944.8376-50.27092.6784
111.601-0.4335-0.03331.2301-0.91461.0419-0.06560.3326-0.1159-0.170.14190.16450.1957-0.3004-0.03540.1588-0.0462-0.03980.35590.04520.2121-13.2896-50.04213.1816
121.3704-0.2854-0.28140.6634-0.05831.8333-0.00460.24940.2282-0.09270.07470.0267-0.1614-0.2681-0.03740.1484-0.0056-0.00480.2910.07740.24-6.0808-38.19331.9926
131.4837-0.49690.37911.50490.9681.0077-0.09970.56561.013-0.0022-0.24120.0171-1.4990.21410.17120.9004-0.1505-0.01330.1887-0.05610.78212.5791-13.147321.7367
141.7955-0.3207-1.64783.0205-0.16269.4910.0699-0.08560.20420.25550.0478-0.02980.05920.04310.00990.24640.05080.05360.46720.11170.3074-14.3927-47.210844.5632
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 313:341)A313 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 342:382)A342 - 382
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 383:429)A383 - 429
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 430:474)A430 - 474
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 475:518)A475 - 518
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 519:654)A519 - 654
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 655:706)A655 - 706
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 707:742)A707 - 742
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 743:784)A743 - 784
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 785:849)A785 - 849
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN A AND RESID 850:876)A850 - 876
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN A AND RESID 877:1003)A877 - 1003
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN A AND RESID 1004:1028)A1004 - 1028
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 13:24)B13 - 24

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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