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万見
- PDB-4mi0: Human Enhancer of Zeste (Drosophila) Homolog 2(EZH2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mi0
タイトルHuman Enhancer of Zeste (Drosophila) Homolog 2(EZH2)
要素Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / EZH2 (EZH2) / Gene regulation (遺伝子発現の調節) / chromatin modification / histone methyltransferase (ヒストンメチルトランスフェラーゼ) / transcription (転写 (生物学)) / gene silencing (遺伝子サイレンシング) / Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / primary miRNA binding ...regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / primary miRNA binding / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / facultative heterochromatin formation / histone H3K27 methyltransferase activity / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / : / chromatin silencing complex / ESC/E(Z) complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / negative regulation of stem cell differentiation / pronucleus / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / synaptic transmission, GABAergic / lncRNA binding / positive regulation of dendrite development / histone H3 methyltransferase activity / G1 to G0 transition / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of gene expression, epigenetic / histone methyltransferase activity / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / pericentric heterochromatin / heterochromatin formation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / ribonucleoprotein complex binding / keratinocyte differentiation / protein localization to chromatin / B cell differentiation / transcription corepressor binding / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / Defective pyroptosis / liver regeneration / 細胞分化 / promoter-specific chromatin binding / hippocampus development / positive regulation of MAP kinase activity / protein modification process / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of circadian rhythm / G1/S transition of mitotic cell cycle / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / positive regulation of GTPase activity / cellular response to hydrogen peroxide / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / rhythmic process / response to estradiol / chromatin organization / Oxidative Stress Induced Senescence / chromosome, telomeric region / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / シナプス / chromatin binding / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
EZH2, SET domain / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain ...EZH2, SET domain / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain / CXC domain profile. / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SET domain / SET domain profile. / SET domain / SANT/Myb domain / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dong, A. / Zeng, H. / He, H. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Wu, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structure of the catalytic domain of EZH2 reveals conformational plasticity in cofactor and substrate binding sites and explains oncogenic mutations.
著者: Wu, H. / Zeng, H. / Dong, A. / Li, F. / He, H. / Senisterra, G. / Seitova, A. / Duan, S. / Brown, P.J. / Vedadi, M. / Arrowsmith, C.H. / Schapira, M.
履歴
登録2013年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,09911
ポリマ－26,7061
非ポリマー39210
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.010, 57.796, 74.542
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / ENX-1 / Enhancer of zeste homolog 2 / Lysine N-methyltransferase 6


分子量: 26706.416 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 520-746 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EZH2, KMT6 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15910, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M HEPES pH7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.97904
シンクロトロンCLSI 08ID-121.28295
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2013年4月18日
RAYONIX MX300HE2CCD2013年5月28日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979041
21.282951
Reflection冗長度: 5 % / 数: 50360 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Χ2: 2.6 / D res high: 2.24 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 10025 / % possible obs: 99.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.085096.210.0799.8964.6
4.826.0898.510.0714.9725
4.224.8299.210.0683.9825
3.834.229910.0824.135
3.563.8399.810.0933.7275
3.353.5699.810.1112.9385.1
3.183.3599.810.1142.2425.1
3.043.1899.810.1422.0955.1
2.923.0410010.1751.7635.2
2.822.9210010.211.4835.1
2.732.8210010.2821.3555.2
2.662.7310010.3191.3955.1
2.592.6610010.391.165.1
2.522.5910010.4451.1435.2
2.472.5210010.4741.1365.1
2.412.4710010.5721.0785.1
2.362.4110010.6331.0535
2.322.3610010.6610.9975
2.282.3299.210.8771.0244.8
2.242.2898.510.9824.4614.5
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 13445 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 635 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-3000データスケーリング
ARP/wARP7.3.0モデル構築
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→32.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9281 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9172 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.195 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2387 654 4.88 %RANDOM
Rwork0.1977 ---
obs0.1995 13414 98.08 %-
原子変位パラメータBiso max: 89.68 Å2 / Biso mean: 36.1802 Å2 / Biso min: 14.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.4804 Å20 Å20 Å2
2--6.5181 Å20 Å2
3---4.9623 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.234 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→32.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1584 0 10 64 1658
LS精密化 シェル解像度: 2→2.16 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 136 5.09 %
Rwork0.2023 2538 -
all0.2046 2674 -
obs--98.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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