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万見
- PDB-4mdf: Structure of bacterial polynucleotide kinase Michaelis complex bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mdf
タイトルStructure of bacterial polynucleotide kinase Michaelis complex bound to GTP and DNA
要素
  • DNA (5'-D(*CP*CP*TP*GP*T)-3')
  • Metallophosphoesterase
キーワードTRANSFERASE/DNA / RNA repair / P-loop phosphotransferase / Transferase (転移酵素) / HYDROLASE-DNA complex / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial / PrpE-like, metallophosphatase domain / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / AAA domain / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Polynucleotide kinase-phosphatase, bacterial / PrpE-like, metallophosphatase domain / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / AAA domain / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / グアノシン三リン酸 / デオキシリボ核酸 / Metallophosphoesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium thermocellum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.727 Å
データ登録者Shuman, S. / Das, U. / Wang, L.K. / Smith, P. / Jacewicz, A.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Structures of bacterial polynucleotide kinase in a Michaelis complex with GTP*Mg2+ and 5'-OH oligonucleotide and a product complex with GDP*Mg2+ and 5'-PO4 oligonucleotide reveal a ...タイトル: Structures of bacterial polynucleotide kinase in a Michaelis complex with GTP*Mg2+ and 5'-OH oligonucleotide and a product complex with GDP*Mg2+ and 5'-PO4 oligonucleotide reveal a mechanism of general acid-base catalysis and the determinants of phosphoacceptor recognition.
著者: Das, U. / Wang, L.K. / Smith, P. / Jacewicz, A. / Shuman, S.
履歴
登録2013年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metallophosphoesterase
B: Metallophosphoesterase
C: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*GP*T)-3')
D: DNA (5'-D(*CP*CP*TP*GP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2049
ポリマ－41,9174
非ポリマー1,2875
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.025, 72.755, 119.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Metallophosphoesterase


分子量: 19487.328 Da / 分子数: 2 / 変異: D38N, L137M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium thermocellum (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / 遺伝子: Cthe_2768 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3DJ38
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*CP*TP*GP*T)-3')


分子量: 1470.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: obtained from commercial synthetic source

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非ポリマー , 4種, 400分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100 mM sodium citrate, pH 5.0, 2 mM guanosine triphosphate, 100mM magnesium chloride,18-24% PEG 6000,1.1 mM short DNA strand, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.727→53 Å / Num. all: 49311 / Num. obs: 49311 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -999 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.727→1.76 Å / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.727→48.465 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 3896 7.95 %8% of data chosen at random
Rwork0.1632 ---
obs0.1658 49036 99.53 %-
all-49282 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.727→48.465 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2738 169 79 395 3381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1264211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.111211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005506
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7273-1.74830.27661380.22331532X-RAY DIFFRACTION97
1.7483-1.77050.25921570.19411561X-RAY DIFFRACTION98
1.7705-1.79380.19571330.18131572X-RAY DIFFRACTION99
1.7938-1.81830.21871370.16711577X-RAY DIFFRACTION99
1.8183-1.84430.21991400.16431593X-RAY DIFFRACTION99
1.8443-1.87190.20681360.15341575X-RAY DIFFRACTION99
1.8719-1.90110.18021230.14881598X-RAY DIFFRACTION100
1.9011-1.93230.19751190.15181591X-RAY DIFFRACTION99
1.9323-1.96560.19381430.14751635X-RAY DIFFRACTION99
1.9656-2.00130.21291240.15871585X-RAY DIFFRACTION100
2.0013-2.03980.19481500.15691602X-RAY DIFFRACTION99
2.0398-2.08150.18971360.15861586X-RAY DIFFRACTION100
2.0815-2.12670.19991500.1571587X-RAY DIFFRACTION100
2.1267-2.17620.22351440.15871578X-RAY DIFFRACTION100
2.1762-2.23060.16641410.15171599X-RAY DIFFRACTION100
2.2306-2.29090.2171500.15621611X-RAY DIFFRACTION100
2.2909-2.35830.21771240.1571606X-RAY DIFFRACTION100
2.3583-2.43450.2081220.16151655X-RAY DIFFRACTION100
2.4345-2.52150.19641560.16331593X-RAY DIFFRACTION100
2.5215-2.62240.21161360.18161620X-RAY DIFFRACTION100
2.6224-2.74180.2091360.17121620X-RAY DIFFRACTION100
2.7418-2.88630.19651550.17281609X-RAY DIFFRACTION100
2.8863-3.06710.18821310.17071645X-RAY DIFFRACTION100
3.0671-3.30390.21291360.16831660X-RAY DIFFRACTION100
3.3039-3.63620.19151430.1651634X-RAY DIFFRACTION100
3.6362-4.16220.16481390.14451666X-RAY DIFFRACTION100
4.1622-5.24290.15741450.14221674X-RAY DIFFRACTION100
5.2429-48.48420.19981520.19321776X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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