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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4h11 | ||||||
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タイトル | Interaction partners of PSD-93 studied by X-ray crystallography and fluorescent polarization spectroscopy | ||||||
要素 | Disks large homolog 2 | ||||||
キーワード | NEUROPEPTIDE / All beta PDZ / Protein interaction (タンパク質間相互作用) / PROTEIN BINDING (タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 retrograde axonal protein transport / negative regulation of phosphatase activity / neuronal ion channel clustering / Neurexins and neuroligins / : / anterograde axonal protein transport / structural constituent of postsynaptic density / receptor localization to synapse / cellular response to potassium ion / juxtaparanode region of axon ...retrograde axonal protein transport / negative regulation of phosphatase activity / neuronal ion channel clustering / Neurexins and neuroligins / : / anterograde axonal protein transport / structural constituent of postsynaptic density / receptor localization to synapse / cellular response to potassium ion / juxtaparanode region of axon / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / RAF/MAP kinase cascade / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / receptor clustering / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / axon cytoplasm / sensory perception of pain / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / synaptic vesicle membrane / kinase binding / 細胞接着 / 細胞結合 / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / perikaryon / protein phosphatase binding / postsynaptic density / neuron projection / neuronal cell body / glutamatergic synapse / 樹状突起 / protein-containing complex binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å | ||||||
データ登録者 | Fiorentini, M. / Kastrup, J.S. / Gajhede, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013 タイトル: Interaction partners of PSD-93 studied by X-ray crystallography and fluorescence polarization spectroscopy. 著者: Fiorentini, M. / Bach, A. / Stromgaard, K. / Kastrup, J.S. / Gajhede, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4h11.cif.gz | 126.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4h11.ent.gz | 102.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4h11.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h1/4h11 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/h1/4h11 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11101.501 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ1: unp residues 93-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg2, Dlgh2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)pLYsS / 参照: UniProt: Q63622 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #3: 化合物 | ChemComp-ACT / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.7 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2 詳細: Crystallization of PSD-93 PDZ1ext was performed using the hanging-drop vapor diffusion technique by mixing 1 microliter of a 2 mg/ml protein solution (PBS buffer) and 1 l reservoir solution ...詳細: Crystallization of PSD-93 PDZ1ext was performed using the hanging-drop vapor diffusion technique by mixing 1 microliter of a 2 mg/ml protein solution (PBS buffer) and 1 l reservoir solution (0.2 M lithium sulfate, 20% PEG 1000, 0.1 M citric acid/sodium hydrogen phosphate pH 4.2. The reservoir volume was 500 microliter, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月16日 |
放射 | モノクロメーター: FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.67→28 Å / Num. all: 19048 / Num. obs: 19048 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 |
反射 シェル | 解像度: 1.67→1.73 Å / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.67→28 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.8 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.67→28 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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