[日本語] English
万見
- PDB-4h0a: Crystal structure of a cysteine-rich secretory protein (SAV1118) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h0a
タイトルCrystal structure of a cysteine-rich secretory protein (SAV1118) from Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 at 1.90 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / CAP protein family / cysteine-rich secretory proteins / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
CAP-associated domain / CAP-associated N-terminal / Pathogenesis-related Protein p14a / CAP / CAP domain / CAP superfamily / Cysteine-rich secretory protein family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a hypothetical protein (SAV1118) from Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年9月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,7687
ポリマ－74,4582
非ポリマー3105
水4,972276
1
A: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4154
ポリマ－37,2291
非ポリマー1863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3533
ポリマ－37,2291
非ポリマー1242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.386, 78.189, 77.161
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.320, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 37228.766 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-345 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / ATCC 700699 / 遺伝子: SAV1118 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q99UY5, UniProt: A0A0H3JR67*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 24-345 OF THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 1.00M LiCl, 10.00% PEG-6000, 0.1M Citrate pH 4.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9464,0.9795,0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月15日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.94641
20.97951
30.97931
反射解像度: 1.9→29.181 Å / Num. obs: 52080 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 34.616 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 11.38
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.9-1.970.6431.71900810028194.2
1.97-2.050.3952.51968810282198
2.05-2.140.3013.3183409600196.8
2.14-2.250.1934.8188999897197.7
2.25-2.390.1456.1190219977197.4
2.39-2.580.10582001110490198
2.58-2.840.07311.31913510045197
2.84-3.250.04216.9188099971196.7
3.25-4.080.02526.6178439552193.6
4.08-29.1810.01933.6189609843194

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.181 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9542 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9374 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ZERO OCCUPANCY HYDROGENS WERE INCLUDED DURING REFINEMENT TO IMPROVE THE ANTI-BUMPING RESTRAINTS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF ...詳細: 1. ZERO OCCUPANCY HYDROGENS WERE INCLUDED DURING REFINEMENT TO IMPROVE THE ANTI-BUMPING RESTRAINTS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT USING LSSR (-AUTONCS) IN BUSTER. 6. MAD PHASE RESTRAINTS WERE USED DURING REFINEMENT. 7. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 8. THERE IS SOME UNMODELED ELECTRON DENSITY IN THE REGION NEAR PHE-87, VAL-304 AND GLN-227 IN BOTH CHAINS. 9. THE N-TERMINAL REGIONS (A29-A34 AND B25-B37) HAVE POOR ELECTRON DENSITY AND MAY CONTAIN REGISTER ERRORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2209 2666 5.12 %RANDOM
Rwork0.1931 ---
obs0.1945 52055 98.74 %-
原子変位パラメータBiso max: 190.77 Å2 / Biso mean: 59.4636 Å2 / Biso min: 23.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3759 Å20 Å21.6828 Å2
2---1.2112 Å20 Å2
3---7.5871 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.181 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4786 0 20 276 5082
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2763SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes152HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1421HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9778HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion638SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact10208SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d9778HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg17662HARMONIC20.9
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.05
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.89
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 193 5.2 %
Rwork0.2342 3519 -
all0.2348 3712 -
obs--98.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.12430.4316-0.89773.28170.66743.3780.1093-0.28130.11240.8863-0.0302-0.24780.35250.3919-0.07910.11030.0221-0.0867-0.2735-0.0284-0.323339.830922.32044.6594
21.0056-0.14440.69032.18360.10533.50120.08680.11980.0012-0.3514-0.1281-0.2310.11960.33720.04130.00860.0680.0469-0.18760.0235-0.210942.600416.3417-29.2338
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A29 - 345
2X-RAY DIFFRACTION2B25 - 345

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る