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万見
- PDB-4gqb: Crystal Structure of the human PRMT5:MEP50 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gqb
タイトルCrystal Structure of the human PRMT5:MEP50 Complex
要素
  • Histone H4 peptide
  • Methylosome protein 50WD repeat-containing protein 77
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / TIM BARREL (TIMバレル) / BETA-PROPELLER (Βプロペラドメイン) / METHYLTRANSFERASE (メチルトランスフェラーゼ) / METHYLATION (メチル化) / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / : / methylosome / protein-arginine N-methyltransferase activity / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / histone methyltransferase complex / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / histone methyltransferase activity / E-box binding / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / spliceosomal snRNP assembly / CENP-A containing nucleosome / ribonucleoprotein complex binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Condensation of Prophase Chromosomes / nuclear receptor coactivator activity / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / regulation of signal transduction by p53 class mediator / PRC2 methylates histones and DNA / methyltransferase activity / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / liver regeneration / DNA-templated transcription termination / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / circadian regulation of gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / protein polyubiquitination / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / snRNP Assembly / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase ...Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0XU / Protein arginine N-methyltransferase 5 / ヒストンH4 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Antonysamy, S. / Bonday, Z. / Campbell, R. / Doyle, B. / Druzina, Z. / Gheyi, T. / Han, B. / Jungheim, L.N. / Qian, Y. / Rauch, C. ...Antonysamy, S. / Bonday, Z. / Campbell, R. / Doyle, B. / Druzina, Z. / Gheyi, T. / Han, B. / Jungheim, L.N. / Qian, Y. / Rauch, C. / Russell, M. / Sauder, J.M. / Wasserman, S.R. / Weichert, K. / Willard, F.S. / Zhang, A. / Emtage, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the human PRMT5:MEP50 complex.
著者: Antonysamy, S. / Bonday, Z. / Campbell, R.M. / Doyle, B. / Druzina, Z. / Gheyi, T. / Han, B. / Jungheim, L.N. / Qian, Y. / Rauch, C. / Russell, M. / Sauder, J.M. / Wasserman, S.R. / Weichert, ...著者: Antonysamy, S. / Bonday, Z. / Campbell, R.M. / Doyle, B. / Druzina, Z. / Gheyi, T. / Han, B. / Jungheim, L.N. / Qian, Y. / Rauch, C. / Russell, M. / Sauder, J.M. / Wasserman, S.R. / Weichert, K. / Willard, F.S. / Zhang, A. / Emtage, S.
履歴
登録2012年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22012年11月14日Group: Database references
改定 1.32018年11月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Histone H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,1564
ポリマ－111,7773
非ポリマー3791
水5,405300
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Histone H4 peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Histone H4 peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Histone H4 peptide
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
C: Histone H4 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)448,62416
ポリマ－447,10612
非ポリマー1,5174
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
Buried area35900 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area134440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.981, 138.762, 178.472
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1 homolog / SKB1Hs / Protein arginine N-methyltransferase 5 / N-terminally processed


分子量: 72766.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14744, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: タンパク質 Methylosome protein 50 / WD repeat-containing protein 77 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 36883.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, HKMT1069, Nbla10071
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BQA1
#3: タンパク質・ペプチド Histone H4 peptide


分子量: 2126.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805
#4: 化合物 ChemComp-0XU / (2S,5S,6E)-2,5-diamino-6-[(3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxydihydrofuran-2(3H)-ylidene]hexanoic acid


分子量: 379.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N7O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20-30% PEG3350, 100-250 mM ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→20 Å / Num. obs: 77934 / Biso Wilson estimate: 36.52 Å2

-
解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.11.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.06→19.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9566 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9417 / SU R Cruickshank DPI: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2224 3999 5.13 %RANDOM
Rwork0.1884 ---
obs0.1901 77934 99.65 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.6516 Å20 Å20 Å2
2--3.6278 Å20 Å2
3---6.0238 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.367 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7321 0 27 300 7648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017551HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1410297HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2506SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes183HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1098HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7551HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.45
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion971SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8536SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.11 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 301 5.23 %
Rwork0.223 5453 -
all0.2247 5754 -
obs--99.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5527-0.2930.06931.3303-0.12351.29650.0380.00130.0492-0.1065-0.0284-0.19540.09790.3294-0.00950.47260.05010.0474-0.1748-0.0282-0.2482-25.7662-84.679-25.3702
20.62830.22160.26761.06850.5011.5334-0.01520.02460.0867-0.1225-0.0039-0.1006-0.43060.15630.0190.5883-0.06330.0135-0.24060.0123-0.2613-34.7619-42.0262-14.3584
30.6155-0.0777-0.34491.4142-0.11041.9201-0.02410.09-0.1016-0.2817-0.0329-0.11440.66770.27930.0570.67310.20160.0691-0.2757-0.0602-0.3476-23.1356-110.594-37.5334
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 291
2X-RAY DIFFRACTION2A330 - 637
3X-RAY DIFFRACTION3B21 - 329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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