[日本語] English
万見
- PDB-4fu4: Human collagenase 3 (MMP-13) with peptide from pro-domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fu4
タイトルHuman collagenase 3 (MMP-13) with peptide from pro-domain
要素
  • Collagenase 3, pro-domain peptide
  • Collagenase 3
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protein-peptide complex / collagenase / collagen (コラーゲン) / cleavage with MMP3 / pro-peptide / metzincin / Zinc metalloprotease (金属プロテアーゼ) / collagen cleavage
機能・相同性
機能・相同性情報


growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / 細胞外マトリックス / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / タンパク質分解 / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
4 Propeller / ヘモペキシン / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain ...4 Propeller / ヘモペキシン / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / ヘモペキシン / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / マトリックスメタロプロテアーゼ / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.849 Å
データ登録者Stura, E.A. / Vera, L. / Visse, R. / Nagase, H. / Dive, V.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain.
著者: Stura, E.A. / Visse, R. / Cuniasse, P. / Dive, V. / Nagase, H.
履歴
登録2012年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Collagenase 3
B: Collagenase 3
C: Collagenase 3, pro-domain peptide
D: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,12546
ポリマ－90,7884
非ポリマー2,33842
水1,874104
1
A: Collagenase 3
C: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,50122
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,10720
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area19940 Å2
手法PISA
2
B: Collagenase 3
D: Collagenase 3, pro-domain peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,62524
ポリマ－45,3942
非ポリマー1,23122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area19760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.080, 156.580, 106.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Collagenase 3 / / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 42284.617 Da / 分子数: 2 / 断片: Inactive full form (UNP residues 104-471) / 変異: E223A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Collagenase 3, pro-domain peptide / / Matrix metalloproteinase-13 / MMP-13


分子量: 3109.209 Da / 分子数: 2 / 断片: pro-domain fragment (UNP residues 25-50) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45452

-
非ポリマー , 5種, 146分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CLEAVE OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) ...AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CLEAVE OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) PROTEASE (E223A), A FRAGMENT OF THE PRO-PEPTIDE IS BOUND BACK ONTO THE INACTIVE PROTEASE. THUS CHAIN C BELONGS TO CHAIN A, AND CHAIN D BELONGS TO CHAIN B.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: slow cooling / pH: 7.5
詳細: PROPEPTIDE IMPURITY INDUCES CRYSTALLIZATION ON COLD STORAGE CRYOPROTECTANT: 20% MPEG2K, 10% MPEG550, 10% ethylene glycol, 90mM imidazole malate, pH 6.0, SLOW COOLING, temperature 277.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. all: 25132 / Num. obs: 25083 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.78 % / Biso Wilson estimate: 37.228 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rsym value: 0.159 / Net I/σ(I): 13.88
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.85-3.028.230.7123.2439620.66899
3.02-3.238.320.4485.3137540.42100
3.23-3.498.170.2938.1235320.275100
3.49-3.827.960.18112.8332230.169100
3.82-4.277.70.11917.9229520.111100
4.27-4.927.530.08523.2826110.079100
4.92-6.017.440.09421.8222370.087100
6.01-8.447.30.07724.9117610.07299.9
8.44-506.730.04437.0510510.0499.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PEX AND 2OW9

1pex

2ow9


解像度: 2.849→49.336 Å / SU ML: 0.38 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): -3 / 位相誤差: 24.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2468 1255 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1816 25080 99.82 %-
all-25125 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.849→49.336 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6430 0 120 104 6654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096771
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2649149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6372447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088909
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061191
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.8493-2.96340.36171370.24182597259799
2.9634-3.09820.29181370.217725972597100
3.0982-3.26150.29041390.199826412641100
3.2615-3.46580.26591360.183425972597100
3.4658-3.73340.24941400.17226562656100
3.7334-4.10890.25391380.158826212621100
4.1089-4.70310.1891400.1526542654100
4.7031-5.92380.22071410.165726872687100
5.9238-49.34340.23041470.183327752775100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る