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万見
- PDB-4f4j: Conversion of the enzyme guanylate kinase into a mitotic spindle ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f4j
タイトルConversion of the enzyme guanylate kinase into a mitotic spindle orienting protein by a single mutation that inhibits gmp- induced closing
要素Guanylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Phosphotransferase / GMP and ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


Azathioprine ADME / GDP biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / guanylate kinase / purine nucleotide metabolic process / guanylate kinase activity / リン酸化 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. ...Guanylate kinase / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Johnston, C.A. / Whitney, D. / Volkman, B.F. / Prehoda, K.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Conversion of the enzyme guanylate kinase into a mitotic-spindle orienting protein by a single mutation that inhibits GMP-induced closing.
著者: Johnston, C.A. / Whitney, D.S. / Volkman, B.F. / Doe, C.Q. / Prehoda, K.E.
履歴
登録2012年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年6月13日ID: 3SQK
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate kinase
B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3197
ポリマ－44,8382
非ポリマー4805
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area20340 Å2
手法PISA
2
A: Guanylate kinase
ヘテロ分子

B: Guanylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3197
ポリマ－44,8382
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y+1/2,-x+1/2,z+1/41
Buried area3430 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.682, 103.682, 130.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Guanylate kinase / / GMP kinase


分子量: 22419.205 Da / 分子数: 2 / 断片: GMP kinase (unp residues 1-187) / 変異: S35P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GUK1, YDR454C, D9461.39 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15454, guanylate kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.64 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6M LiSO4, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月16日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. all: 25356 / Num. obs: 24012 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 14.769 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25536 1344 5 %RANDOM
Rwork0.21597 ---
all0.219 25356 --
obs0.218 24012 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.682 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3----1.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2916 0 25 91 3032
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222994
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9061.9754039
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1075372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.63224.884129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.87415527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8741512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0261.51863
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.02423002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.41131131
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3754.51037
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.514 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 64 -
Rwork0.308 1847 -
obs--98.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04620.2205-0.03311.1715-0.52690.3336-0.0615-0.00140.0680.0155-0.024-0.00710.1315-0.0250.08550.11910.00940.04310.0199-0.02940.030433.9879-11.573143.0791
21.02810.16760.33210.518-0.26540.4187-0.05150.08520.16420.00630.10710.0969-0.0284-0.0614-0.05560.065-0.01710.02220.08620.03690.060235.392-5.785813.8818
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-3 - 185
2X-RAY DIFFRACTION1A201
3X-RAY DIFFRACTION1A301 - 347
4X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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