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万見
- PDB-4edf: Dimeric hUGDH, K94E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4edf
タイトルDimeric hUGDH, K94E
要素UDP-glucose 6-dehydrogenaseUDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / oligomeric state / molecular switch / medium chain dehydrogenase / glucuronidation / MDR / Rossmann fold (ロスマンフォールド)
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / chondroitin sulfate biosynthetic process / UDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucuronate biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development ...Formation of the active cofactor, UDP-glucuronate / chondroitin sulfate biosynthetic process / UDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ / UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucuronate biosynthetic process / heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / glycosaminoglycan biosynthetic process / gastrulation with mouth forming second / protein hexamerization / neuron development / NAD binding / carbohydrate metabolic process / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain ...UDP-glucose 6-dehydrogenase, eukaryotic type / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, N-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, dimerisation / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase, C-terminal domain superfamily / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, central domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, UDP binding domain / UDP-glucose/GDP-mannose dehydrogenase family, NAD binding domain / UDP binding domain / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Sennett, N.C. / Wood, Z.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Cofactor binding triggers a molecular switch to allosterically activate human UDP-{alpha}-D-glucose 6-dehydrogenase.
著者: Sennett, N.C. / Kadirvelraj, R. / Wood, Z.A.
履歴
登録2012年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase
D: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,6418
ポリマ－220,3754
非ポリマー2,2654
水2,648147
1
A: UDP-glucose 6-dehydrogenase
D: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3204
ポリマ－110,1882
非ポリマー1,1332
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7380 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area32510 Å2
手法PISA
2
B: UDP-glucose 6-dehydrogenase
C: UDP-glucose 6-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3204
ポリマ－110,1882
非ポリマー1,1332
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7420 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area32390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.660, 151.070, 88.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHESERSERchain 'A' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )AA2 - 882 - 88
12ALAALAASNASNchain 'A' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )AA111 - 147111 - 147
13ASNASNSERSERchain 'A' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )AA153 - 381153 - 381
14ASPASPLYSLYSchain 'A' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )AA389 - 465389 - 465
21PHEPHESERSERchain 'B' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )BB2 - 882 - 88
22ALAALAASNASNchain 'B' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )BB111 - 147111 - 147
23ASNASNSERSERchain 'B' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )BB153 - 381153 - 381
24ASPASPLYSLYSchain 'B' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )BB389 - 465389 - 465
31PHEPHESERSERchain 'C' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )CC2 - 882 - 88
32ALAALAASNASNchain 'C' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )CC111 - 147111 - 147
33ASNASNSERSERchain 'C' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )CC153 - 381153 - 381
34ASPASPLYSLYSchain 'C' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )CC389 - 465389 - 465
41PHEPHESERSERchain 'D' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )DD2 - 882 - 88
42ALAALAASNASNchain 'D' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )DD111 - 147111 - 147
43ASNASNSERSERchain 'D' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )DD153 - 381153 - 381
44ASPASPLYSLYSchain 'D' and (resseq 2:88 or resseq 111:147 or resseq 153:381 or resseq 389:465 )DD389 - 465389 - 465

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要素

#1: タンパク質
UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ / hUGDH / UDP-Glc dehydrogenase / UDP-GlcDH / UDPGDH


分子量: 55093.871 Da / 分子数: 4 / 変異: K94E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Gene ID. 7358, UGDH / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O60701, UDP-グルコース-6-デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス / ウリジン二リン酸グルコース


分子量: 566.302 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 5 mM UDP-glucose, 200 mM magnesium chloride, 100 mM citrate tribasic dihydrate, pH 5.0, 10% PEG20000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月6日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: l,-k,h / Fraction: 0.329
反射解像度: 2.08→50 Å / Num. all: 133637 / Num. obs: 131092 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 11.02
反射 シェル解像度: 2.08→2.21 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.58 / Num. unique all: 20643 / Rsym value: 0.472 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUISoftwareデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_987)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Q3E

2q3e


解像度: 2.08→43.306 Å / σ(F): 2 / 位相誤差: 31.76 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 6735 5.14 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
all0.1922 133637 --
obs0.1868 131092 98.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.092 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5124 Å2-0 Å2-0.2787 Å2
2--0.2813 Å2-0 Å2
3----0.7937 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→43.306 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13427 0 144 147 13718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00313808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73518686
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7135155
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0492141
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032380
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3374X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
12B3374X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
13C3326X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.018
14D3337X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.08-2.11590.30073070.28785923X-RAY DIFFRACTION88
2.1159-2.15440.29273250.28166253X-RAY DIFFRACTION94
2.1544-2.19580.29433520.27356171X-RAY DIFFRACTION93
2.1958-2.24060.30063130.26846247X-RAY DIFFRACTION94
2.2406-2.28940.25313430.27186180X-RAY DIFFRACTION93
2.2894-2.34260.26663170.26216304X-RAY DIFFRACTION94
2.3426-2.40120.27413310.25836255X-RAY DIFFRACTION94
2.4012-2.46610.27673370.25086203X-RAY DIFFRACTION93
2.4661-2.53860.27723220.25316246X-RAY DIFFRACTION94
2.5386-2.62050.26723150.25076227X-RAY DIFFRACTION94
2.6205-2.71410.26553610.25016221X-RAY DIFFRACTION93
2.7141-2.82270.26613230.23626217X-RAY DIFFRACTION94
2.8227-2.95110.24543260.22786304X-RAY DIFFRACTION94
2.9511-3.10660.24563110.22066245X-RAY DIFFRACTION94
3.1066-3.3010.23163350.21086246X-RAY DIFFRACTION93
3.301-3.55560.22013250.19546216X-RAY DIFFRACTION93
3.5556-3.91290.18533320.16356206X-RAY DIFFRACTION93
3.9129-4.47790.16983600.14516197X-RAY DIFFRACTION92
4.4779-5.63680.1613230.13936261X-RAY DIFFRACTION93
5.6368-32.43380.18123600.16226328X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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