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万見
- PDB-4e6r: Crystal structure of a Cytoplasmic protein NCK2 (NCK2) from Homo ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e6r
タイトルCrystal structure of a Cytoplasmic protein NCK2 (NCK2) from Homo sapiens at 2.20 A resolution
要素Cytoplasmic protein NCK2細胞質
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SH3 domain (SH3ドメイン) / protein binding (タンパク質) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of cortical dendrite branching / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation / dendritic spine development / cytoskeletal anchor activity / vesicle membrane / signal complex assembly ...Regulation of cortical dendrite branching / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced eIF2 alpha phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / immunological synapse formation / dendritic spine development / cytoskeletal anchor activity / vesicle membrane / signal complex assembly / Activation of RAC1 / Nephrin family interactions / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / RHOV GTPase cycle / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / RHOU GTPase cycle / ephrin receptor signaling pathway / signaling adaptor activity / positive regulation of T cell proliferation / T細胞 / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / actin filament organization / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor tyrosine kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / signaling receptor complex adaptor activity / 遊走 / scaffold protein binding / postsynaptic density / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Nck2, SH3 domain 1 / Nck2, SH3 domain 2 / Nck2, SH3 domain 3 / Nck2, SH2 domain / Cytoplasmic protein NCK / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イミダゾール / Unknown ligand / Cytoplasmic protein NCK2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Cytoplasmic protein NCK2 (NCK2) from Homo sapiens at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic protein NCK2
B: Cytoplasmic protein NCK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,02411
ポリマ－13,5592
非ポリマー4659
水59433
1
A: Cytoplasmic protein NCK2
B: Cytoplasmic protein NCK2
ヘテロ分子

A: Cytoplasmic protein NCK2
B: Cytoplasmic protein NCK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,04822
ポリマ－27,1184
非ポリマー93018
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area4500 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area14050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.398, 108.398, 68.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1116A0 - 170
2116B0 - 170
1126B201 - 500
2126A206 - 500

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic protein NCK2 / 細胞質 / Growth factor receptor-bound protein 4 / NCK adaptor protein 2 / Nck-2 / SH2/SH3 adaptor protein NCK-beta


分子量: 6779.484 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 2 domain residues 114-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC007195, GRB4, NCK2 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: O43639
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1. THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED ...1. THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 114-170 OF THE TARGET SEQUENCE. 2. THE PROTEIN WAS REDUCTIVELY METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 40.00% polyethylene glycol 300, 0.20M zinc acetate, 0.1M Imidazole pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97949,0.97929
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月12日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979491
30.979291
反射解像度: 2.2→28.862 Å / Num. all: 12480 / Num. obs: 12480 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 40.198 Å2 / Rsym value: 0.2 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.021 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.2614.40.3128708962.069100
2.26-2.3214.20.4124818761.717100
2.32-2.3914.30.4121598501.822100
2.39-2.4614.40.5119478321.311100
2.46-2.5414.20.6113537991.082100
2.54-2.6314.30.8112987910.887100
2.63-2.7314.31108967640.688100
2.73-2.8414.31.3103787260.532100
2.84-2.9714.21.998356930.373100
2.97-3.1114.22.796736810.267100
3.11-3.2814.2490926420.181100
3.28-3.48145.285876120.137100
3.48-3.72146.379995700.112100
3.72-4.0213.8776275520.097100
4.02-4.413.8868794970.083100
4.4-4.9213.68.562894640.075100
4.92-5.6813.58.755464120.077100
5.68-6.9613946443570.075100
6.96-9.8412.59.436482930.07100
9.84-28.86210.810.818651730.0696.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.862 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 9.612 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.15
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. X-RAY FLUORESCENCE EXCITATION AND WAVELENGTH SCANS, ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS AND ITS PRESENCE IN CRYSTALLIZATION SOLUTION SUPPORT THE MODELING OF ZINC (ZN) IONS. 7. LYSINE RESIDUES WERE METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION AND ARE MODELED AS DIMETHYL-LYSINE (MLY). THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUES WERE ALSO METHYLATED IN THIS PROCEDURE AND ARE MODELED AS N,N-DIMETHYLGLYCINE (DMG). 8. IMIDAZOLE (IMD) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITION HAS BEEN MODELED. 9. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED IN EACH CHAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2269 599 4.8 %RANDOM
Rwork0.2012 ---
obs0.2024 12456 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 152.08 Å2 / Biso mean: 58.2369 Å2 / Biso min: 26.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å21.29 Å20 Å2
2--2.58 Å20 Å2
3----3.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→28.862 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数952 0 33 33 1018
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.021007
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7691.9771367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.91631647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1765120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5923.67349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.60215131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.204156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02242
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1797LOOSE POSITIONAL0.555
1797LOOSE THERMAL5.7910
29LOOSE POSITIONAL0.45
29LOOSE THERMAL4.710
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 40 -
Rwork0.285 746 -
all-786 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7965-0.45660.28376.3993-0.63644.921-0.0293-0.14630.20060.86850.05470.1527-0.41380.0572-0.02540.29150.05350.08320.02990.04760.6301-17.21988.728.907
25.91710.18631.24123.478-0.25153.32450.0996-0.6244-0.18710.43960.07620.2243-0.1036-0.3075-0.17580.06250.0046-0.00160.0910.05140.4596-11.45365.1519.591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 170
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 170

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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