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- PDB-4drj: o-crystal structure of the PPIase domain of FKBP52, Rapamycin and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4drj
タイトルo-crystal structure of the PPIase domain of FKBP52, Rapamycin and the FRB fragment of mTOR
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
キーワードIsomerase/Transferase / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophilin / peptidyl-prolyl isomerase (プロリルイソメラーゼ) / kinase (キナーゼ) / signalling / mammalian target of Rapamycin (MTOR) / immunosuppression / cancer (悪性腫瘍) / Isomerase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm ...steroid hormone receptor complex assembly / negative regulation of microtubule polymerization or depolymerization / male sex differentiation / copper-dependent protein binding / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / negative regulation of lysosome organization / prostate gland development / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of autophagosome assembly / nucleus localization / TORC1 signaling / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / copper ion transport / positive regulation of keratinocyte migration / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / nuclear glucocorticoid receptor binding / cellular response to nutrient / energy reserve metabolic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / ruffle organization / negative regulation of cell size / protein-containing complex localization / cellular response to osmotic stress / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / cardiac muscle cell development / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / オートファジー / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / lysosome organization / FK506 binding / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of myotube differentiation / behavioral response to pain / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / androgen receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / cellular response to nutrient levels / HSF1-dependent transactivation / MTOR / neuronal action potential / regulation of macroautophagy / Attenuation phase / positive regulation of translational initiation / 細胞内膜系 / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of lipid biosynthetic process / chaperone-mediated protein folding / regulation of cellular response to heat / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / heat shock protein binding / T cell costimulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to amino acid starvation / 着床 / cellular response to starvation / positive regulation of glycolytic process / response to nutrient levels / ESR-mediated signaling / negative regulation of autophagy / response to nutrient / post-embryonic development / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / プロリルイソメラーゼ
類似検索 - 分子機能
FKBP12-rapamycin binding domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain ...FKBP12-rapamycin binding domain / Tetratricopeptide repeat 2 / Tetratricopeptide repeat / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Maerz, A.M. / Bracher, A. / Hausch, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2013
タイトル: Large FK506-Binding Proteins Shape the Pharmacology of Rapamycin.
著者: Marz, A.M. / Fabian, A.K. / Kozany, C. / Bracher, A. / Hausch, F.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4114
ポリマ－27,4002
非ポリマー1,0102
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.523, 62.989, 70.142
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4 / PPIase FKBP4 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP51 / 52 kDa FK506-binding protein / 52 kDa FKBP / ...PPIase FKBP4 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP51 / 52 kDa FK506-binding protein / 52 kDa FKBP / FKBP-52 / 59 kDa immunophilin / p59 / FK506-binding protein 4 / FKBP-4 / FKBP59 / HSP-binding immunophilin / HBI / Immunophilin FKBP52 / Rotamase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP4 / N-terminally processed


分子量: 15652.896 Da / 分子数: 1 / 断片: Fk1 domain, UNP residues 1-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP4, FKBP52 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q02790, プロリルイソメラーゼ
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 11747.374 Da / 分子数: 1 / 断片: FRB domain, UNP residues 2025-2114 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / ラパマイシン


分子量: 914.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M BisTris, 1.95M (NH4)2SO4, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→70.186 Å / Num. all: 24366 / Num. obs: 24366 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 30.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.93.60.352.21263035100.3598.9
1.9-2.013.60.1973.91187433150.19799.3
2.01-2.153.60.1176.31113731190.11799.3
2.15-2.323.50.0779.41043229430.07799.5
2.32-2.553.50.05511.9952627220.05599.6
2.55-2.853.50.04215857724730.04299.8
2.85-3.293.40.03913.6749521920.03999.7
3.29-4.023.30.0413.5607018620.0499
4.02-5.693.30.03317.9464414240.03395.8
5.69-70.1863.10.03218.925338060.03292.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å46.87 Å
Translation3 Å46.87 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.1データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FAP

3fap


解像度: 1.8→19.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / WRfactor Rfree: 0.2728 / WRfactor Rwork: 0.2348 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8625 / SU B: 5.362 / SU ML: 0.084 / SU R Cruickshank DPI: 0.1399 / SU Rfree: 0.1314 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.12 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2247 1233 5.1 %RANDOM
Rwork0.1883 ---
all0.1901 24338 --
obs0.1901 23105 98.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 226.3 Å2 / Biso mean: 40.58 Å2 / Biso min: 19.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1705 0 70 151 1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9962503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.865221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.76623.92479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79615306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.345159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021403
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2859
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21278
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1690.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1480.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6911.51123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.93321748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6543833
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.464.5755
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 96 -
Rwork0.253 1657 -
all-1753 -
obs--98.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
113.66376.0963-2.079814.71198.072520.1436-0.2301-0.1265-0.10870.95160.0379-1.80111.19411.16920.1922-0.05780.0334-0.083-0.00190.01180.16324.428-1.7703-10.3185
23.04140.27421.38413.6461-1.01794.54770.09150.4373-0.1358-0.16620.0209-0.61860.41520.4-0.1124-0.10190.0460.0039-0.0967-0.0336-0.056416.9787-9.6257-17.4278
35.26550.02870.25252.3199-0.25295.84140.06530.4592-0.1323-0.06920.0716-0.25150.37390.0301-0.1368-0.1235-0.0061-0.0058-0.1270.0181-0.148312.5071-7.3506-16.8163
43.01940.650.36663.03680.77729.73040.1049-0.0055-0.2360.1230.0057-0.09650.7224-0.5337-0.1106-0.1316-0.0223-0.0502-0.1230.0104-0.127911.0533-10.0272-10.7226
59.48780.50982.55895.0127-1.68658.8243-0.02110.37630.49710.05320.06030.7613-0.2389-0.4068-0.0392-0.11240.02960.0536-0.13760.06560.0569-11.4001-7.1863-13.8277
642.626-6.621432.46564.57867.893571.8691.05812.7787-1.59390.7081-0.87121.3969-1.0863-2.4896-0.1868-0.08390.0809-0.08570.6316-0.22650.5619-23.3301-14.2279-25.146
74.0641-0.27581.16414.9007-5.203613.4649-0.05740.4993-0.1352-0.20470.12240.43030.3178-0.2313-0.0649-0.1309-0.02710.0244-0.1061-0.0187-0.076-10.3363-19.5417-14.0426
88.55030.75240.418211.502-4.486913.9717-0.19351.32210.2896-0.8330.16620.2121-0.19370.78530.0273-0.0942-0.082-0.01110.10960.0427-0.143-4.9983-12.234-22.221
912.15613.67620.4924.24150.43072.3710.06120.18930.26810.0990.05410.12010.0091-0.1404-0.1152-0.1529-0.0075-0.0131-0.10780.0356-0.19942.9323-8.5738-13.1352
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 29
2X-RAY DIFFRACTION2A30 - 69
3X-RAY DIFFRACTION3A70 - 114
4X-RAY DIFFRACTION4A115 - 139
5X-RAY DIFFRACTION5B2019 - 2056
6X-RAY DIFFRACTION6B2057 - 2067
7X-RAY DIFFRACTION7B2068 - 2098
8X-RAY DIFFRACTION8B2099 - 2114
9X-RAY DIFFRACTION9A201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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