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- PDB-4dch: Insights into Glucokinase Activation Mechanism: Observation of Mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dch
タイトルInsights into Glucokinase Activation Mechanism: Observation of Multiple Distinct Protein Conformations
要素Glucokinaseグルコキナーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GK Beta Cell / small molecule (小分子) / open conformation / Kinase (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process ...Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / D-glucose binding / cellular response to leptin stimulus / calcium ion import / canonical glycolysis / 解糖系 / regulation of glycolytic process / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / regulation of insulin secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / response to glucose / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4DC / alpha-D-glucopyranose / IODIDE ION / Hexokinase-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Hickey, M. / Feng, J. / Garcia, E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Insights into Mechanism of Glucokinase Activation: OBSERVATION OF MULTIPLE DISTINCT PROTEIN CONFORMATIONS.
著者: Liu, S. / Ammirati, M.J. / Song, X. / Knafels, J.D. / Zhang, J. / Greasley, S.E. / Pfefferkorn, J.A. / Qiu, X.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22012年5月9日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1425
ポリマ－53,3301
非ポリマー8124
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.917, 85.794, 72.939
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glucokinase / グルコキナーゼ / Hexokinase type IV / HK IV / Hexokinase-4 / HK4 / Hexokinase-D


分子量: 53329.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35557, グルコキナーゼ
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-4DC / (2R)-3-cyclopentyl-2-[4-(methylsulfonyl)phenyl]-N-(1,3-thiazol-2-yl)propanamide / RO-28-0450


分子量: 378.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N2O3S2
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.64 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 20% PEG 3350, 0.1A citrate pH 5.4, 0.2M ammonium iodide, 50mM glucose, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 286K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月29日
放射モノクロメーター: Si(220) Asymmetric cut single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 54275 / Num. obs: 54275 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Χ2: 0.978 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.862.20.40841770.634175.5
1.86-1.942.70.32354040.668197.2
1.94-2.033.30.24955450.78199.7
2.03-2.133.70.17955580.8951100
2.13-2.273.70.13155951.0321100
2.27-2.443.70.10555511.1231100
2.44-2.693.70.08456101.1251100
2.69-3.083.70.06955911.1231100
3.08-3.883.60.05956141.036199.9
3.88-503.60.05256300.985199

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.516 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.32
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å32.65 Å
Translation3 Å32.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Web-Iceデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.79→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.2365 / WRfactor Rwork: 0.2058 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8509 / SU B: 2.417 / SU ML: 0.077 / SU R Cruickshank DPI: 0.1169 / SU Rfree: 0.1149 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2313 2747 5.1 %RANDOM
Rwork0.1981 ---
all0.1998 54252 --
obs0.1998 54252 97.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.97 Å2 / Biso mean: 29.7263 Å2 / Biso min: 8.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.69 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 39 311 3732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223485
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.9774683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5435431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.43424165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.24315645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2491530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2522
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21548
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.22367
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2070.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0551.52171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69323440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61431412
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1634.51243
LS精密化 シェル解像度: 1.792→1.839 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 138 -
Rwork0.27 2740 -
all-2878 -
obs--70.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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