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- PDB-4day: Crystal structure of the RMI core complex with MM2 peptide from FANCM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4day
タイトルCrystal structure of the RMI core complex with MM2 peptide from FANCM
要素
  • Fanconi anemia group M protein
  • RecQ-mediated genome instability protein 1
  • RecQ-mediated genome instability protein 2
キーワードprotein binding/Hydrolase / OB fold / protein binding-Hydrolase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of sister chromatid segregation / reduction of food intake in response to dietary excess / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / FANCM-MHF complex / resolution of DNA recombination intermediates / Fanconi anaemia nuclear complex / maintenance of rDNA / resolution of meiotic recombination intermediates / four-way junction helicase activity ...regulation of sister chromatid segregation / reduction of food intake in response to dietary excess / double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / RecQ family helicase-topoisomerase III complex / FANCM-MHF complex / resolution of DNA recombination intermediates / Fanconi anaemia nuclear complex / maintenance of rDNA / resolution of meiotic recombination intermediates / four-way junction helicase activity / nuclease activity / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / positive regulation of protein monoubiquitination / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / 3'-5' DNA helicase activity / replication fork processing / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / interstrand cross-link repair / response to glucose / four-way junction DNA binding / Fanconi Anemia Pathway / double-strand break repair via homologous recombination / PKR-mediated signaling / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / multicellular organism growth / glucose homeostasis / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / RNA helicase activity / nuclear body / ヘリカーゼ / nuclear speck / nucleotide binding / DNA修復 / chromatin binding / クロマチン / ATP hydrolysis activity / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #510 / Helix Hairpins - #770 / RecQ-mediated genome instability protein 2 / RecQ-mediated genome instability protein 2 / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM to MHF binding domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold domain ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #510 / Helix Hairpins - #770 / RecQ-mediated genome instability protein 2 / RecQ-mediated genome instability protein 2 / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM to MHF binding domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, N-terminal helical domain superfamily / : / Recq-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold / RMI1, N-terminal helical domain / DUF1767 / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix Hairpins / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Nucleic acid-binding proteins / Helix non-globular / Helicase conserved C-terminal domain / Special / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fanconi anemia group M protein / RecQ-mediated genome instability protein 2 / RecQ-mediated genome instability protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hoadley, K.A. / Keck, J.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Defining the molecular interface that connects the Fanconi anemia protein FANCM to the Bloom syndrome dissolvasome.
著者: Hoadley, K.A. / Xue, Y. / Ling, C. / Takata, M. / Wang, W. / Keck, J.L.
履歴
登録2012年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RecQ-mediated genome instability protein 1
B: RecQ-mediated genome instability protein 2
C: Fanconi anemia group M protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7693
ポリマ－37,7693
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area13490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.312, 96.440, 99.025
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 RecQ-mediated genome instability protein 1 / BLM-associated protein of 75 kDa / BLAP75 / FAAP75


分子量: 17401.254 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal OB domain (residues 473-625) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RMI1, C9orf76 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H9A7
#2: タンパク質 RecQ-mediated genome instability protein 2 / hRMI2 / BLM-associated protein of 18 kDa / BLAP18


分子量: 16168.581 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RMI2, C16orf75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96E14
#3: タンパク質・ペプチド Fanconi anemia group M protein / Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa ...Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa / FAAP250 / Protein Hef ortholog


分子量: 4199.458 Da / 分子数: 1 / 断片: MM2 peptide (residues 1218-1251) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCM, KIAA1596 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYD8, ヘリカーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 200 mM Na2SO4, 5% polyethylene glycol 3350, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月13日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 5728 / Num. obs: 5711 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Χ2: 1.163 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.3-3.365.10.5872601.0291100
3.36-3.425.30.3822910.921199.7
3.42-3.485.20.382721.0671100
3.48-3.555.30.2782770.9651100
3.55-3.635.20.2652791.0471100
3.63-3.725.20.1862870.9571100
3.72-3.815.20.1732740.916199.6
3.81-3.915.10.1582881.0091100
3.91-4.035.20.1372921.0931100
4.03-4.165.20.1172871.182199.7
4.16-4.315.20.12681.3381100
4.31-4.485.10.0822871.4381100
4.48-4.6850.0792831.497199.6
4.68-4.935.20.0682941.4861100
4.93-5.245.10.0642801.2531100
5.24-5.6450.0652921.3121100
5.64-6.215.10.0522911.125199.7
6.21-7.150.0492931.1811100
7.1-8.944.90.0343001.24199.7
8.94-504.40.0263161.233196.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3mxn

3mxn


解像度: 3.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.82 / WRfactor Rfree: 0.3042 / WRfactor Rwork: 0.1997 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7471 / SU B: 75.396 / SU ML: 0.557 / SU R Cruickshank DPI: 0.4697 / SU Rfree: 0.6787 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.679 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3254 273 4.8 %RANDOM
Rwork0.2165 ---
all0.2552 5728 --
obs0.2217 5711 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 100.78 Å2 / Biso mean: 92.948 Å2 / Biso min: 23.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.44 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----5.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2098 0 0 0 2098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222135
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3851.9952885
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8015265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.0422485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.33315394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2121515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211561
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3751.51344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72922180
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9643791
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7484.5705
LS精密化 シェル解像度: 3.286→3.371 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 18 -
Rwork0.329 359 -
all-377 -
obs--97.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2813-0.89221.17333.2087-1.15254.8267-0.06310.241-0.33250.02730.02120.18270.2217-0.13360.04190.1566-0.01540.05430.0433-0.04450.068711.2933-6.81143.7276
25.8793-0.1754-1.21855.4824-1.78264.4032-0.0962-0.15630.39140.1208-0.01050.2627-0.2407-0.67750.10670.27770.1329-0.02010.1768-0.06810.06181.239910.66269.6541
39.9876-6.1070.398410.07340.46710.1701-0.218-0.6834-0.53220.7920.21110.52220.2195-0.21120.00690.80990.0802-0.02780.8229-0.02980.61227.0805-7.705220.0544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A482 - 625
2X-RAY DIFFRACTION2B13 - 147
3X-RAY DIFFRACTION3C1226 - 1237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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