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- PDB-4d1e: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MUSCLE ALPHA-ACTININ-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d1e
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MUSCLE ALPHA-ACTININ-2
要素ALPHA-ACTININ-2
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Z-DISC / CALMODULIN-LIKE DOMAIN / SPECTRIN DOMAIN (スペクトリン) / ACTIN BINDING DOMAIN / ABD
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cation channel activity / LIM domain binding / negative regulation of protein localization to cell surface ...actin filament uncapping / FATZ binding / titin Z domain binding / phospholipase C-activating angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of endocytic recycling / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of cation channel activity / LIM domain binding / negative regulation of protein localization to cell surface / microspike assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / positive regulation of potassium ion transport / muscle cell development / focal adhesion assembly / Striated Muscle Contraction / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / cardiac muscle cell development / Nephrin family interactions / structural constituent of muscle / cortical actin cytoskeleton / sarcomere organization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / 仮足 / negative regulation of potassium ion transport / 長期増強 / postsynaptic density, intracellular component / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cytoskeletal protein binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / nuclear receptor coactivator activity / platelet alpha granule lumen / filopodium / regulation of membrane potential / cell projection / protein localization to plasma membrane / マイクロフィラメント / postsynaptic density membrane / Z disc / actin filament binding / integrin binding / Platelet degranulation / 細胞結合 / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / transmembrane transporter binding / 樹状突起スパイン / 細胞骨格 / 細胞接着 / protein domain specific binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / calcium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site ...EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Pinotsis, N. / Salmazo, A. / Sjoeblom, B. / Gkougkoulia, E. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2014
タイトル: The Structure and Regulation of Human Muscle Alpha-Actinin
著者: Ribeiro Jr, E.A. / Pinotsis, N. / Ghisleni, A. / Salmazo, A. / Konarev, P.V. / Kostan, J. / Sjoeblom, B. / Schreiner, C. / Polyansky, A.A. / Gkougkoulia, E. / Holt, M.R. / Aachmann, F.L. / ...著者: Ribeiro Jr, E.A. / Pinotsis, N. / Ghisleni, A. / Salmazo, A. / Konarev, P.V. / Kostan, J. / Sjoeblom, B. / Schreiner, C. / Polyansky, A.A. / Gkougkoulia, E. / Holt, M.R. / Aachmann, F.L. / Zagrovic, B. / Bordignon, E. / Pirker, K.F. / Svergun, D.I. / Gautel, M. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2014年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8551
ポリマ－101,8551
非ポリマー00
水0
1
A: ALPHA-ACTININ-2

A: ALPHA-ACTININ-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,7092
ポリマ－203,7092
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_574x,-y+2,-z-11
Buried area9000 Å2
ΔGint-48.7 kcal/mol
Surface area94480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.334, 102.613, 182.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-ACTININ-2 / / ALPHA-ACTININ SKELETAL MUSCLE ISOFORM 2 / F-ACTIN CROSS-LINKING PROTEIN


分子量: 101854.586 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 19-894 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DELTA 1-18 LYSINE METHYLATION / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: P35609

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.65 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2 M MG FORMATE 5% PEG SMEAR, 0.01 M EDTA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→51.31 Å / Num. obs: 18047 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 97.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 3.5→3.83 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 1.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1WKU, 1HCI ,1H8B

1wku

1hci

1h8b


解像度: 3.5→51.307 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 27.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 920 5.1 %
Rwork0.2047 --
obs0.2074 18003 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→51.307 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6865 0 0 0 6865
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0116996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5929451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.1252654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1181039
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5001-3.68450.38161280.28272376X-RAY DIFFRACTION100
3.6845-3.91530.32561470.25422372X-RAY DIFFRACTION100
3.9153-4.21750.29941300.21292403X-RAY DIFFRACTION100
4.2175-4.64170.20481320.17882426X-RAY DIFFRACTION100
4.6417-5.31270.23891360.16852413X-RAY DIFFRACTION99
5.3127-6.69110.27171260.25432484X-RAY DIFFRACTION100
6.6911-51.3120.22421210.17912609X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.46022.48250.88192.71721.22880.90510.0727-0.76960.82050.316-0.19240.35050.1699-0.09380.10210.5691-0.09570.01720.6611-0.03470.6743-23.8573236.3021-171.5292
20.9446-0.67010.21634.3857-1.34981.6445-0.14970.4711-0.009-0.29660.26120.4851-0.2814-0.0512-0.01981.57020.15180.16281.43540.57761.2081-14.3838178.7968-140.3602
31.8646-0.4451-0.56836.1976-2.31971.28830.2570.40380.6-2.2673-0.2843-0.49650.20430.0146-0.00471.49770.10490.29070.8190.24870.7659-10.1454126.2053-112.8261
40.4436-0.05280.00769.2858-2.32391.9878-0.0595-0.25640.09590.0328-0.1034-0.6299-0.0931-0.06430.140.38870.016-0.05670.5122-0.03960.5122-12.284670.0292-90.281
53.57810.5756-0.26034.9937-3.27846.3306-0.0597-1.0885-1.3145-0.14910.135-0.12841.3134-0.8199-0.15581.0232-0.1416-0.09430.86510.29130.9727-24.006216.806-58.0747
61.9902-0.6871-1.17853.95220.26393.5691.0402-0.692-0.3698-0.4871-0.4318-0.5469-0.0462-1.0917-0.36191.7591-0.24680.09952.55680.36141.9307-38.87213.4737-33.9135
70.2669-0.0428-0.43822.4714-0.62480.993-0.5565-0.8109-0.2311.39930.4671-0.3198-1.10930.03970.12812.2425-0.0646-0.34761.49650.41171.5554-8.9889-7.1325-12.3103
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND ((RESSEQ 34:282))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND ((RESSEQ 283:396))
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND ((RESSEQ 397:509))
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND ((RESSEQ 510:634))
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND ((RESSEQ 635:747))
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND ((RESSEQ 748:827))
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND ((RESSEQ 828:892))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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