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- PDB-4csy: E-selectin lectin, EGF-like and two SCR domains complexed with Si... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4csy
タイトルE-selectin lectin, EGF-like and two SCR domains complexed with Sialyl Lewis X
要素E-SELECTINE-セレクチン
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / CELL-ADHESION / HUMAN LECTIN (レクチン) / C-TYPE LECTIN / INFLAMMATION (炎症) / LEUKOCYTE (白血球) / SIALYL LEWIS X / SLEX / PROTEIN CONFORMATION / LIGAND-INDUCED CONFORMATIONAL CHANGE / CATCH- BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / sialic acid binding / oligosaccharide binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of leukocyte migration / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cortical cytoskeleton ...actin filament-based process / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / sialic acid binding / oligosaccharide binding / leukocyte migration involved in inflammatory response / leukocyte tethering or rolling / positive regulation of leukocyte migration / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte cell-cell adhesion / cortical cytoskeleton / phospholipase binding / positive regulation of receptor internalization / : / response to tumor necrosis factor / クラスリン / response to interleukin-1 / response to cytokine / カベオラ / calcium-mediated signaling / Cell surface interactions at the vascular wall / transmembrane signaling receptor activity / regulation of inflammatory response / response to lipopolysaccharide / 炎症 / 脂質ラフト / external side of plasma membrane / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) ...Selectin superfamily / Selectin, C-type lectin-like domain / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / ラミニン / ラミニン / C-type lectin-like/link domain superfamily / EGF様ドメイン / C-type lectin fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / リボン / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Preston, R.C. / Jakob, R.P. / Binder, F.P.C. / Sager, C.P. / Ernst, B. / Maier, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Cell.Biol. / 年: 2016
タイトル: E-Selectin Ligand Complexes Adopt an Extended High-Affinity Conformation.
著者: Preston, R.C. / Jakob, R.P. / Binder, F.P. / Sager, C.P. / Ernst, B. / Maier, T.
履歴
登録2014年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22016年1月27日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E-SELECTIN
B: E-SELECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,45820
ポリマ－62,6122
非ポリマー4,84718
水2,288127
1
A: E-SELECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,72910
ポリマ－31,3061
非ポリマー2,4239
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E-SELECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,72910
ポリマ－31,3061
非ポリマー2,4239
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.290, 58.670, 58.870
Angle α, β, γ (deg.)76.03, 86.28, 86.31
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, -0.005513, -0.005256), (0.006443, -0.2442, -0.9697), (0.004063, -0.9697, 0.2442)
ベクター: -0.365, 1.47536, 1.22574)

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要素

#1: タンパク質 E-SELECTIN / E-セレクチン / CD62 ANTIGEN-LIKE FAMILY MEMBER E / ENDOTHELIAL LEUKOCYTE ADHESION MOLECULE 1 / ELAM-1 / LEUKOCYTE- ...CD62 ANTIGEN-LIKE FAMILY MEMBER E / ENDOTHELIAL LEUKOCYTE ADHESION MOLECULE 1 / ELAM-1 / LEUKOCYTE-ENDOTHELIAL CELL ADHESION MOLECULE 2 / LECAM2


分子量: 31305.760 Da / 分子数: 2
断片: LECTIN DOMAIN, EGF-LIKE DOMAIN, SHORT CONSENSUS REPEAT DOMAIN 1, SHORT CONSENSUS REPEAT DOMAIN 2, RESIDUES 22-301
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-ACETYLGLUCOSAMINE RESIDUES ATTACHED TO ASN4, ASN124, ASN139, ASN158, ASN178, ASN182, AND ASN244 ON BOTH CHAINS.
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: CYTOKINE-INDUCED VASCULAR ENDOTHELIAL CELLS / プラスミド: PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): CHINESE HAMSTER OVARY (CHO) CELLS
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): OVARY / 参照: UniProt: P16581
#2: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)] ...N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]methyl 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranoside


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 834.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-3DGalpb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAc[1Me]b1-OMEGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,4,3/[a2122h-1b_1-5_1*OC_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2-3-4/a3-b1_a4-c1_c3-d2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][methyl]{[(1+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-Galp]{[(3+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細SIALYL LEWIS X METHYL GLUCOSIDE (DRG): SIALYL-LEWIS-X TETRASACCHARIDE, WITH A TRIMETHYLSILYLETHYL ...SIALYL LEWIS X METHYL GLUCOSIDE (DRG): SIALYL-LEWIS-X TETRASACCHARIDE, WITH A TRIMETHYLSILYLETHYL PROTECTING GROUP, ONLY METHYL GLUCOSIDE WAS MODELED N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): REMAINS FROM ENDOGLYCOSIDASE H TREATMENT
配列の詳細WITHOUT N-TERMINAL SECRETION SIGNAL (AA. 1-21). SEQUENCE OF MATURE PROTEIN STARTS WITH RESIDUE 1 ...WITHOUT N-TERMINAL SECRETION SIGNAL (AA. 1-21). SEQUENCE OF MATURE PROTEIN STARTS WITH RESIDUE 1 FOR COMPATIBILITY WITH PREVIOUS E-SELECTIN STRUCTURES (1ESL, 1G1T).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.1 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 13 % PEG8000, HEPES, MOPS PH 6.2, CACL2, 10MM SLEX-OTMSE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99985
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→28.28 Å / Num. obs: 25239 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 66.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.41→2.53 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1G1S, 3GOV, 1H04

1g1s

3gov

1h04


解像度: 2.41→28.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9294 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9003 / SU R Cruickshank DPI: 0.471 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.442 / SU Rfree Blow DPI: 0.261 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.268
詳細: DISORDER IN LOOPS 227-231, 254-259 AND N-TERMINAL RESIDUES 278-280 BUILT ACCORDING TO ACCOMPANYING DEPOSITION EBI-57874.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2528 1298 5.15 %RANDOM
Rwork0.2148 ---
obs0.2168 25216 96.45 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.3105 Å2-0.4928 Å2-0.4253 Å2
2---6.6601 Å2-6.0333 Å2
3----7.6504 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.507 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→28.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4358 0 312 127 4797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014854HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.226664HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1672SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes135HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes694HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4854HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.16
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.78
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion704SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5465SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.51 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 127 4.49 %
Rwork0.2406 2702 -
all0.2417 2829 -
obs--96.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.7739-0.42651.28990.2739-0.19910.82430.03990.00260.50590.10540.01370.04370.0801-0.0112-0.0536-0.21040.0168-0.04410.01340.1041-0.15865.521425.9503-13.7994
24.98721.239-0.70440.6541-0.21720.30690.05080.4019-0.2560.1062-0.0762-0.03790.03430.06280.0254-0.2139-0.03140.0332-0.00780.1113-0.0973-5.7848.4486-27.4944
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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