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- PDB-4c0h: Extended interface between Pcf11p and Clp1p and structural basis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c0h
タイトルExtended interface between Pcf11p and Clp1p and structural basis for ATP loss in Gly135Arg point mutant
要素
  • MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1
  • PCF11P
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / 3' END MRNA PROCESSING / MUTANT (ミュータント (人類))
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / mRNA cleavage factor complex / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / mRNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription / : / RNA polymerase II complex binding / mRNA binding ...polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / termination of RNA polymerase II transcription, exosome-dependent / mRNA cleavage factor complex / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / mRNA 3'-end processing / termination of RNA polymerase II transcription / : / RNA polymerase II complex binding / mRNA binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Subunit of cleavage factor IA Pcf11, C-terminal / Protein PCF11-like / : / Pcf11, Clp1-interaction domain / Pre-mRNA cleavage complex subunit Clp1, C-terminal domain / Clp1, DNA binding domain / Pre-mRNA cleavage complex subunit Clp1, C-terminal / Polyribonucleotide 5-hydroxyl-kinase Clp1 / Clp1, N-terminal beta-sandwich domain / Clp1, C-terminal domain superfamily ...Subunit of cleavage factor IA Pcf11, C-terminal / Protein PCF11-like / : / Pcf11, Clp1-interaction domain / Pre-mRNA cleavage complex subunit Clp1, C-terminal domain / Clp1, DNA binding domain / Pre-mRNA cleavage complex subunit Clp1, C-terminal / Polyribonucleotide 5-hydroxyl-kinase Clp1 / Clp1, N-terminal beta-sandwich domain / Clp1, C-terminal domain superfamily / Clp1, N-terminal beta-sandwich domain superfamily / Pre-mRNA cleavage complex II protein Clp1 / N-terminal beta-sandwich domain of polyadenylation factor / Polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase Clp1, P-loop domain / Polyribonucleotide 5-hydroxyl-kinase Clp1/Grc3 / mRNA cleavage and polyadenylation factor CLP1 P-loop / CID domain / RPR / CID domain / CID domain profile. / ENTH/VHS / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Jelly Rolls / Βバレル / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pcf11p / Protein PCF11 / mRNA cleavage and polyadenylation factor CLP1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Dupin, A.F. / Fribourg, S.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2014
タイトル: Structural basis for ATP loss by Clp1p in a G135R mutant protein.
著者: Dupin, A.F. / Fribourg, S.
履歴
登録2013年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen / reflns_shell
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1
B: MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1
C: PCF11P
D: PCF11P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,3744
ポリマ－125,3744
非ポリマー00
水45025
1
B: MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1
D: PCF11P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6872
ポリマ－62,6872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-12.5 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PISA
2
A: MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1
C: PCF11P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6872
ポリマ－62,6872
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.395, 95.609, 182.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MRNA CLEAVAGE AND POLYADENYLATION FACTOR CLP1 / CLP1P


分子量: 50378.664 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08685
#2: タンパク質 PCF11P


分子量: 12308.123 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 454-563 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: N1P6M1, UniProt: P39081*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.36 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 43523 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.46 % / Biso Wilson estimate: 67.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.25
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / 冗長度: 9.07 % / Rmerge(I) obs: 0.635 / Mean I/σ(I) obs: 3.48 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→47.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9376 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9114 / SU R Cruickshank DPI: 0.371 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.355 / SU Rfree Blow DPI: 0.241 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.247
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 2188 5.03 %RANDOM
Rwork0.1906 ---
obs0.1922 43472 99.66 %-
原子変位パラメータBiso mean: 59.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9951 Å20 Å20 Å2
2---8.1411 Å20 Å2
3---3.146 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.421 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→47.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7294 0 0 25 7319
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017474HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.2410162HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2600SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes201HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1047HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7474HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.25
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.38
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion997SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8036SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3086 127 4.18 %
Rwork0.2757 2909 -
all0.277 3036 -
obs--99.66 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 39.4756 Å / Origin y: 25.9623 Å / Origin z: 68.1305 Å
111213212223313233
T0.2399 Å20.0275 Å2-0.0296 Å2-0.1857 Å20.0149 Å2--0.2764 Å2
L0.7847 °20.2055 °20.2551 °2-0.952 °20.2964 °2--1.675 °2
S-0.1164 Å °-0.1022 Å °0.1254 Å °-0.319 Å °-0.0313 Å °0.0819 Å °-0.1173 Å °-0.1382 Å °0.1477 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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