+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4bqk | |||||||||
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Title | rice importin_alpha : VirD2NLS complex | |||||||||
Components |
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Keywords | TRANSPORT PROTEIN / HYDROLASE / NUCLEAR LOCALIZATION SIGNAL | |||||||||
Function / homology | Function and homology information induction by symbiont of tumor or growth in host / import into nucleus / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / : / DNA endonuclease activity / Hydrolases; Acting on ester bonds / perinuclear region of cytoplasm / DNA binding / nucleus Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ORYZA SATIVA (Asian cultivated rice) AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.997 Å | |||||||||
Authors | Chang, C.-W. / Counago, R.M. / Williams, S.J. / Kobe, B. | |||||||||
Citation | Journal: Mol.Plant / Year: 2014 Title: Structural Basis of Interaction of Bipartite Nuclear Localization Signal from Agrobacterium Vird2 with Rice Importin-Alpha Authors: Chang, C.-W. / Williams, S.J. / Counago, R.M. / Kobe, B. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4bqk.cif.gz | 484.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4bqk.ent.gz | 407.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4bqk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/4bqk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bq/4bqk | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4bplC 4b8oS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 49384.930 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 73-526 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ORYZA SATIVA (Asian cultivated rice) / Plasmid: PET30A_RIMPALPHA1A_DIBB / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q71VM4 #2: Protein/peptide | Mass: 2462.657 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 415-434 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (bacteria) / Plasmid: PGEX2T-VIRD2NLS / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P18592, Hydrolases; Acting on ester bonds #3: Chemical | ChemComp-PEG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60.32 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6.5 Details: 16 % PEG3350, 0.1 M BIS-TRISPROPANE PH 6.5, 0.2 M NAF, 0.2 M NDSB-221 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 300 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9536 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 8, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9536 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→19.72 Å / Num. obs: 85023 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 6.1 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.11 Å / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4B8O Resolution: 1.997→19.724 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.05 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.997→19.724 Å
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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