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- PDB-4amv: E.COLI GLUCOSAMINE-6P SYNTHASE IN COMPLEX WITH FRUCTOSE-6P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4amv
タイトルE.COLI GLUCOSAMINE-6P SYNTHASE IN COMPLEX WITH FRUCTOSE-6P
要素GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / AMMONIA CHANNELING / GLUCOSAMINE 6- PHOSPHATE SYNTHASE / N TERMINAL NUCLEOPHILE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / protein N-linked glycosylation / glutamine metabolic process / carbohydrate metabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. ...Glucosamine-fructose-6-phosphate aminotransferase, isomerising / : / Glutamine amidotransferase domain / GlmS/FrlB, SIS domain 2 / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / Glutamine--fructose-6-phosphate aminotransferase [isomerizing]
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Glutamine Binding Opens the Ammonia Channel and Activates Glucosamine-6P Synthase
著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M.A. / Golinelli-Pimpaneau, B.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Domain Motions of Glucosamine-6P Synthase: Comparison of the Anisotropic Displacements in the Crystals and the Catalytic Hinge-Bending Rotation.
著者: Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Ordering of C-Terminal Loop and Glutaminase Domains of Glucosamine-6-Phosphate Synthase Promotes Sugar Ring Opening and Formation of the Ammonia Channel.
著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M. / Golinelli-Pimpaneau, B.
#3: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2011
タイトル: Dynamics of Glucosamine-6-Phosphate Synthase Catalysis.
著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M. / Badet, B. / Golinelli-Pimpaneau, B.
履歴
登録2012年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2013年4月24日ID: 2BPL
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,6286
ポリマ－200,8483
非ポリマー7803
水12,502694
1
A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,4194
ポリマ－133,8982
非ポリマー5202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area7200 Å2
ΔGint-19.1 kcal/mol
Surface area41780 Å2
手法PISA
2
B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,4194
ポリマ－133,8982
非ポリマー5202
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6860 Å2
ΔGint-21.3 kcal/mol
Surface area41470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.197, 109.677, 176.332
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.11, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2088-

HOH

21A-2250-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING] / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / GFAT / GLUCOSAMINE- 6-PHOSPHATE SYNTHASE / ...D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / GFAT / GLUCOSAMINE- 6-PHOSPHATE SYNTHASE / HEXOSEPHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / L-GLUTAMINE- D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 66949.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PMA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101
参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物 ChemComp-F6R / FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / フルクト-ス6-りん酸 / フルクトース-6-リン酸


分子量: 260.136 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 694 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 151822

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 3% PEG 400, 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.8 M LICL, 0.01 M FRUCTOSE-6P

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 151822 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.45 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.75
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 4.62 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JXA CHAIN A

1jxa


解像度: 2.05→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 10.238 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23992 7769 5 %RANDOM
Rwork0.2058 ---
obs0.20755 146279 98.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.557 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å20 Å21.02 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13483 0 48 694 14225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01913748
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8281.96718650
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.34651821
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.26124.26561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.531152228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2611583
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1710.22165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.102 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 553 -
Rwork0.335 10277 -
obs--97.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.04560.22460.0062.3031-0.5423.59270.0049-0.4453-0.17290.3452-0.0477-0.0620.08730.09650.04280.0835-0.0635-0.05130.31950.03740.291228.69723.493994.8561
21.40940.0415-0.11841.44350.32231.2674-0.12220.1727-0.0958-0.18390.1261-0.1273-0.03310.1063-0.00380.0355-0.04840.02210.1731-0.02850.208-2.3707-2.197875.5623
35.37871.3803-1.48175.0146-0.69656.9424-0.20380.0397-0.4133-0.06150.05570.59771.8849-0.95210.1482.5331-0.44270.04770.3657-0.21960.346450.2601-53.482411.4685
40.8456-0.1277-0.63552.28541.62795.84180.0450.27060.171-0.48660.0921-0.25030.8815-0.1208-0.1371.0107-0.1630.04940.3167-0.00480.249856.3808-19.391923.22
51.80870.628-0.66733.1523-0.26863.3238-0.02710.08840.0912-0.32690.1575-0.14490.2015-0.2224-0.13040.1027-0.1127-0.02510.2288-0.06860.255850.57119.456361.5068
61.3471-0.3128-0.78532.25880.59293.2221-0.08180.2289-0.0142-0.2046-0.09360.54060.8856-0.96550.17540.7508-0.4622-0.09260.6391-0.08520.351835.8207-19.272443.6147
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 234
2X-RAY DIFFRACTION2A238 - 608
3X-RAY DIFFRACTION2A1609
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 234
5X-RAY DIFFRACTION4B238 - 608
6X-RAY DIFFRACTION4B1609
7X-RAY DIFFRACTION5C1 - 234
8X-RAY DIFFRACTION6C238 - 608
9X-RAY DIFFRACTION6C1609

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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