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- PDB-3zs8: S. cerevisiae Get3 complexed with a cytosolic Get1 fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zs8
タイトルS. cerevisiae Get3 complexed with a cytosolic Get1 fragment
要素
  • ATPASE GET3
  • GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 1
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / TARGETING FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / マイトファジー ...pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / GET complex / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / マイトファジー / protein folding chaperone / protein-membrane adaptor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / ミトコンドリア / unfolded protein binding / response to heat / ゴルジ体 / endoplasmic reticulum membrane / ゴルジ体 / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Get 1, fungi / Helix hairpin bin / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / Helix Hairpins ...Get 1, fungi / Helix hairpin bin / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / Helix Hairpins / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi to ER traffic protein 1 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Mariappan, M. / Mateja, A. / Dobosz, M. / Bove, E. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: The Mechanism of Membrane-Associated Steps in Tail-Anchored Protein Insertion.
著者: Mariappan, M. / Mateja, A. / Dobosz, M. / Bove, E. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
履歴
登録2011年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月9日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPASE GET3
B: ATPASE GET3
C: GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 1
D: GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9815
ポリマ－98,9164
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-65.1 kcal/mol
Surface area34630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.276, 110.276, 315.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 5:90 OR RESSEQ 135:154 OR RESSEQ 158:170 OR RESSEQ 232:279 OR RESSEQ 285:350 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 5:90 OR RESSEQ 135:155 OR RESSEQ 158:170 OR RESSEQ 232:279 OR RESSEQ 285:350 )
112CHAIN C AND (RESSEQ 545:580 )
212CHAIN D AND (RESSEQ 545:580 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 ATPASE GET3 / ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-STIMULATED ATPASE / GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 3 / GUIDED ...ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-STIMULATED ATPASE / GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 3 / GUIDED ENTRY OF TAIL-ANCHORED PROTEINS 3 / GET3


分子量: 39393.590 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PRIL / 参照: UniProt: Q12154, EC: 3.6.3.16
#2: タンパク質 GOLGI TO ER TRAFFIC PROTEIN 1 / GUIDED ENTRY OF TAIL-ANCHORED PROTEINS 1 / MITOCHONDRIAL DISTRIBUTION AND MORPHOLOGY PROTEIN 39 / GET1


分子量: 10064.349 Da / 分子数: 2 / Fragment: CYTOSOLIC-FACING FRAGMENT, RESIDUES 21-104 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PRIL / 参照: UniProt: P53192
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2
詳細: 0.2 M K/NA TARTRATE, 16% PEG3350, 0.1 M HEPES, PH 7.2 AND 6% POLYPROPYLENE GLYCOL P400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 23431 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 86.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 87.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H84

3h84


解像度: 3→47.215 Å / SU ML: 0.97 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.18 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: ELECTRON DENSITY IS WEAKEST IN THE HELICAL SUBDOMAINS. DISORDERED SIDECHAINS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2807 2334 10 %
Rwork0.2202 --
obs0.2261 23431 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 71.117 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.4602 Å20 Å20 Å2
2--14.4602 Å20 Å2
3----28.9205 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.215 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5644 0 1 0 5645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045736
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.837719
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6632165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062873
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003988
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1853X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1853X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
21C306X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D306X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.06130.40351150.33061094X-RAY DIFFRACTION88
3.0613-3.12790.36451240.28491167X-RAY DIFFRACTION96
3.1279-3.20060.31651370.26851206X-RAY DIFFRACTION100
3.2006-3.28070.31971490.23641216X-RAY DIFFRACTION100
3.2807-3.36930.29251280.23671227X-RAY DIFFRACTION100
3.3693-3.46850.29211340.21751235X-RAY DIFFRACTION100
3.4685-3.58040.28281380.21791222X-RAY DIFFRACTION100
3.5804-3.70830.2621320.2131249X-RAY DIFFRACTION100
3.7083-3.85670.31971380.21511215X-RAY DIFFRACTION100
3.8567-4.03210.27861420.21291241X-RAY DIFFRACTION100
4.0321-4.24460.25441350.19911266X-RAY DIFFRACTION100
4.2446-4.51030.27011410.18111232X-RAY DIFFRACTION100
4.5103-4.85820.20311370.15751261X-RAY DIFFRACTION100
4.8582-5.34650.25081440.19541263X-RAY DIFFRACTION100
5.3465-6.11880.34711420.26281296X-RAY DIFFRACTION100
6.1188-7.70360.33521440.25521301X-RAY DIFFRACTION100
7.7036-47.22060.25711540.22911406X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.04010.458-1.42410.3017-0.51180.89720.0364-0.252-0.0590.2599-0.28170.10870.35540.0818-0.00740.3744-0.0475-0.00170.91270.06340.526332.9905-55.104316.5555
2-0.0906-0.123-0.00380.2770.12010.0465-0.08760.2302-0.01740.12570.5317-0.1306-0.42130.18220.00010.75790.1381-0.10070.8762-0.25750.94424.2474-27.857435.2644
30.994-0.31460.69040.28650.90790.2854-0.098-0.19-0.05730.0580.00370.0431-0.16810.0762-0.08740.263-0.0116-0.02640.6794-0.01160.49960.4544-35.486114.6992
4-0.14070.0779-0.12870.3873-0.28490.08580.25860.0310.30070.47640.0556-0.66120.1493-0.2014-0.00010.6721-0.0378-0.01710.67260.14170.61638.1647-58.438137.5428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 1:354
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C AND RESID 521:604
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND RESID 1:354
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND RESID 521:604

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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