+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wuh | ||||||
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Title | Qri7 and AMP complex | ||||||
Components | tRNA N6-adenosine threonylcarbamoyltransferase, mitochondrial | ||||||
Keywords | METAL BINDING PROTEIN / t6A synthesis | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitochondrial tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / N6-L-threonylcarbamoyladenine synthase / N(6)-L-threonylcarbamoyladenine synthase activity / tRNA threonylcarbamoyladenosine modification / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.937 Å | ||||||
Authors | Tominaga, T. / Kobayashi, K. / Ishii, R. / Ishitani, R. / Nureki, O. | ||||||
Citation | Journal: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F / Year: 2014 Title: Structure of Saccharomyces cerevisiae mitochondrial Qri7 in complex with AMP Authors: Tominaga, T. / Kobayashi, K. / Ishii, R. / Ishitani, R. / Nureki, O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3wuh.cif.gz | 282.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3wuh.ent.gz | 231.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3wuh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/3wuh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/3wuh | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4k25S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 42585.898 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 30-407 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: bearing the Turbo3C protease recognition site Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: QRI7, YDL104C, D2366 / Plasmid: modified pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta2(DE3) References: UniProt: P43122, Transferases; Acyltransferases; Transferring groups other than aminoacyl groups #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.11 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 25% PEG 400, 3% w/v dextran sulfate sodium salt (Mr 5000), 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 19, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.937→50.1 Å / Num. all: 22014 / Num. obs: 22014 / Biso Wilson estimate: 89.19 Å2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4K25 Resolution: 2.937→50.01 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / Phase error: 29.58 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.937→50.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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