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Yorodumi- PDB-3w2i: Crystal structure of re-oxidized form (60 min) of NADH-cytochrome... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3w2i | ||||||
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Title | Crystal structure of re-oxidized form (60 min) of NADH-cytochrome b5 reductase from pig liver | ||||||
Components | NADH-cytochrome b5 reductase 3 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / Reductase / cytochrome b5 | ||||||
Function / homology | Function and homology information cytochrome-b5 reductase / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cholesterol biosynthetic process / FAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial outer membrane / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sus scrofa (pig) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.81 Å | ||||||
Authors | Yamada, M. / Tamada, T. / Matsumoto, F. / Shoyama, Y. / Kimura, S. / Kuroki, R. / Miki, K. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2013 Title: Elucidations of the catalytic cycle of NADH-cytochrome b5 reductase by X-ray crystallography: new insights into regulation of efficient electron transfer Authors: Yamada, M. / Tamada, T. / Takeda, K. / Matsumoto, F. / Ohno, H. / Kosugi, M. / Takaba, K. / Shoyama, Y. / Kimura, S. / Kuroki, R. / Miki, K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3w2i.cif.gz | 128.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3w2i.ent.gz | 99.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3w2i.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w2/3w2i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w2/3w2i | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30786.596 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sus scrofa (pig) / Gene: CYB5R3, DIA1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P83686, cytochrome-b5 reductase |
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#2: Chemical | ChemComp-FAD / |
#3: Chemical | ChemComp-NAD / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.77 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 70%(v/v) MPD, 0.1M HEPES-NaOH pH 6.5, 25mM NADH, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL38B1 / Wavelength: 0.9 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 7, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si (111) double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.81→50 Å / Num. obs: 32484 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 1.81→1.84 Å / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.81→30.719 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8564 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.89 / Phase error: 20.58 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 73.68 Å2 / Biso mean: 23.2653 Å2 / Biso min: 8.94 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.81→30.719 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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