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- PDB-3vma: Crystal Structure of the Full-Length Transglycosylase PBP1b from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vma
タイトルCrystal Structure of the Full-Length Transglycosylase PBP1b from Escherichia coli
要素Penicillin-binding protein 1B
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HYDROLASE/ANTIBIOTIC / bacterial cell wall synthesis / penicillin-binding protein (ペニシリン結合タンパク質) / antibiotics design / PBP3 / MipA / MltA / FtsN / Membrane (生体膜) / HYDROLASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase / positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape ...peptidoglycan glycosyltransferase / positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic / タンパク質分解 / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Penicillin-binding protein 1b fold / Penicillin-binding protein 1b domain / Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 ...Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Penicillin-binding protein 1b fold / Penicillin-binding protein 1b domain / Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / グリコシルトランスフェラーゼ / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Β-ラクタマーゼ / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MOENOMYCIN / Penicillin-binding protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.161 Å
データ登録者Huang, C.Y. / Sung, M.T. / Lai, Y.T. / Chou, L.Y. / Shih, H.W. / Cheng, W.C. / Wong, C.H. / Ma, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the membrane-bound bifunctional transglycosylase PBP1b from Escherichia coli.
著者: Sung, M.T. / Lai, Y.T. / Huang, C.Y. / Chou, L.Y. / Shih, H.W. / Cheng, W.C. / Wong, C.H. / Ma, C.
履歴
登録2011年12月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2012年3月14日ID: 3FWM
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1632
ポリマ－85,5831
非ポリマー1,5811
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.900, 289.530, 62.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 1B / PBP-1b / PBP1b / Murein polymerase / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan TGase ...PBP-1b / PBP1b / Murein polymerase / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan TGase / Peptidoglycan glycosyltransferase / Penicillin-sensitive transpeptidase / DD-transpeptidase


分子量: 85582.914 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 58-804 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0149, JW0145, mrcB, pbpF, ponB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN / Moenomycin family antibiotics


分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H106N5O34P / コメント: 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.23 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20mM Tris, 300mM NaCl, 0.28mM n-Dodecyl-N,N-dimethylamine-N-oxide (LDAO), 1.2M sodium formate, 3% 6-Aminohexanoic acid, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→30 Å / Num. all: 62891 / Num. obs: 60816 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル解像度: 2.16→2.24 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.497 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 5297 / % possible all: 85.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: 3FWL

3fwl


解像度: 2.161→28.845 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2502 3072 5.06 %Random
Rwork0.2119 ---
obs0.2138 59458 97.05 %-
all-62567 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.861 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.3068 Å20 Å2-0 Å2
2--18.8366 Å20 Å2
3----11.5298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.161→28.845 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5561 0 77 217 5855
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9167816
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.0892233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064886
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051012
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1613-2.19510.40911240.3629201678
2.1951-2.2310.33991450.28212663100
2.231-2.26950.31751340.26082646100
2.2695-2.31070.29611740.25242638100
2.3107-2.35520.29811350.2322652100
2.3552-2.40320.23591380.22972690100
2.4032-2.45540.25821320.22942644100
2.4554-2.51250.24461490.22522703100
2.5125-2.57530.28521580.21192601100
2.5753-2.64490.24491380.20392690100
2.6449-2.72270.24871290.20672722100
2.7227-2.81050.22961080.20512684100
2.8105-2.91090.23661470.20842651100
2.9109-3.02730.24311610.20442689100
3.0273-3.16490.25911240.21492726100
3.1649-3.33150.25961630.21552686100
3.3315-3.53990.23151480.2085267399
3.5399-3.81270.24841340.1965262297
3.8127-4.19530.23181160.1831260393
4.1953-4.80.20711290.1761241288
4.8-6.03830.22291550.2073258894
6.0383-28.84740.26641310.2247264789
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.5311 Å / Origin y: 97.515 Å / Origin z: -8.0359 Å
111213212223313233
T0.2435 Å2-0.025 Å2-0.0723 Å2-0.2692 Å20.0161 Å2--0.2077 Å2
L0.5651 °2-0.1946 °2-0.1712 °2-0.9359 °20.2445 °2--1.0933 °2
S-0.0787 Å °-0.0203 Å °0.1487 Å °0.0868 Å °0.0533 Å °-0.1194 Å °-0.313 Å °0.1478 Å °0.0357 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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