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- PDB-3vh3: Crystal structure of Atg7CTD-Atg8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vh3
タイトルCrystal structure of Atg7CTD-Atg8 complex
要素
  • Autophagy-related protein 8
  • Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/PROTEIN TRANSPORT / autophagy (オートファジー) / E1 / zinc binding (亜鉛) / METAL BINDING PROTEIN-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Cvt vesicle membrane / Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / regulation of membrane invagination / protein modification by small protein conjugation / C-terminal protein lipidation / vacuole-isolation membrane contact site ...Cvt vesicle membrane / Atg12 activating enzyme activity / Atg8 activating enzyme activity / TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / extrinsic component of phagophore assembly site membrane / regulation of membrane invagination / protein modification by small protein conjugation / C-terminal protein lipidation / vacuole-isolation membrane contact site / protein targeting to vacuole involved in autophagy / オートファジー / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / nucleophagy / autophagy of mitochondrion / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / protein-containing complex localization / fungal-type vacuole membrane / phagophore assembly site / reticulophagy / autophagosome membrane / autophagosome maturation / autophagosome assembly / オートファゴソーム / regulation of macroautophagy / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / Neutrophil degranulation / ミトコンドリア / オートファジー / オートファジー / protein tag activity / membrane fusion / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold ...Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 1 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme Atg7, N-terminal, subdomain 2 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 N-terminus / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 8 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Noda, N.N. / Satoo, K. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural basis of Atg8 activation by a homodimeric E1, Atg7.
著者: Noda, N.N. / Satoo, K. / Fujioka, Y. / Kumeta, H. / Ogura, K. / Nakatogawa, H. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2011年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references
改定 1.22012年3月28日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
B: Autophagy-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9683
ポリマ－51,9032
非ポリマー651
水3,027168
1
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
B: Autophagy-related protein 8
ヘテロ分子

A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7
B: Autophagy-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9366
ポリマ－103,8054
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area11740 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area32780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.815, 69.815, 220.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme ATG7 / ATG12-activating enzyme E1 ATG7 / Autophagy-related protein 7 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 2


分子量: 38150.859 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP RESIDUES 295-630) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: ATG7, APG7, CVT2, YHR171W / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P38862
#2: タンパク質 Autophagy-related protein 8 / Autophagy-related ubiquitin-like modifier ATG8 / Cytoplasm to vacuole targeting protein 5


分子量: 13751.865 Da / 分子数: 1 / Mutation: K26P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: ATG8, APG8, AUT7, CVT5, YBL078C, YBL0732 / プラスミド: pGEX6P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P38182
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEGMME 5000, 5% tacsimate, 0.1M HEPES , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 38036 / Num. obs: 37933 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 53.7
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZPN, 3VH1

2zpn

3vh1


解像度: 2→33.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 169287.11 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 3438 9.9 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.235 37930 --
obs0.232 34744 91.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.1183 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.86 Å20 Å20 Å2
2--8.86 Å20 Å2
3----17.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3290 0 1 168 3459
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.882.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 475 9.4 %
Rwork0.315 4595 -
obs--82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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