+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3v4y | ||||||
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Title | Crystal Structure of the first Nuclear PP1 holoenzyme | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / PP1 / Ser/Thr phosphatase / NIPP1 / IDP | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribonuclease E activity / regulation of glycogen catabolic process / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / negative regulation of protein dephosphorylation / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-diester hydrolases ...ribonuclease E activity / regulation of glycogen catabolic process / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / negative regulation of protein dephosphorylation / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-diester hydrolases / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / RNA catabolic process / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / dephosphorylation / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / RNA splicing / response to lead ion / adherens junction / spliceosomal complex / circadian regulation of gene expression / lung development / regulation of circadian rhythm / mRNA processing / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / endonuclease activity / cell population proliferation / dendritic spine / nuclear speck / cell cycle / cell division / mRNA binding / glutamatergic synapse / nucleolus / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.098 Å | ||||||
Authors | Page, R. / Peti, W. / O'Connell, N.E. / Nichols, S. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2012 Title: The Molecular Basis for Substrate Specificity of the Nuclear NIPP1:PP1 Holoenzyme. Authors: O'Connell, N. / Nichols, S.R. / Heroes, E. / Beullens, M. / Bollen, M. / Peti, W. / Page, R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3v4y.cif.gz | 787.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3v4y.ent.gz | 665 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3v4y.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/3v4y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/3v4y | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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4 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ACEGBDFH
#1: Protein | Mass: 34941.066 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: PP1 binding domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1A, PPP1CA / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein | Mass: 7213.829 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1R8, ARD1, NIPP1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q12972, Hydrolases; Acting on ester bonds; Phosphoric-diester hydrolases |
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-Non-polymers , 4 types, 680 molecules
#3: Chemical | ChemComp-MN / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-15P / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.6 Details: 0.08M Bis-Tris, 0.32M KF, 19% PEG1500, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 15, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.098→50 Å / Num. all: 88343 / Num. obs: 88343 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.098→20 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 0 / Phase error: 18.37 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.01 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.52 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.098→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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