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Yorodumi- PDB-3u0d: The structure of human Siderocalin bound to the bacterial siderop... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3u0d | ||||||
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Title | The structure of human Siderocalin bound to the bacterial siderophore 2,3-DHBA | ||||||
Components | Neutrophil gelatinase-associated lipocalin | ||||||
Keywords | ANTIMICROBIAL PROTEIN / siderophore / beta-barrel / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / TRANSPORT PROTEIN | ||||||
Function / homology | Function and homology information siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / small molecule binding / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium ...siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / small molecule binding / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / iron ion binding / innate immune response / apoptotic process / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.51 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2012 Title: Siderocalin/Lcn2/NGAL/24p3 does not drive apoptosis through gentisic acid mediated iron withdrawal in hematopoietic cell lines. Authors: Correnti, C. / Richardson, V. / Sia, A.K. / Bandaranayake, A.D. / Ruiz, M. / Suryo Rahmanto, Y. / Kovacevic, Z. / Clifton, M.C. / Holmes, M.A. / Kaiser, B.K. / Barasch, J. / Raymond, K.N. / ...Authors: Correnti, C. / Richardson, V. / Sia, A.K. / Bandaranayake, A.D. / Ruiz, M. / Suryo Rahmanto, Y. / Kovacevic, Z. / Clifton, M.C. / Holmes, M.A. / Kaiser, B.K. / Barasch, J. / Raymond, K.N. / Richardson, D.R. / Strong, R.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3u0d.cif.gz | 295.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3u0d.ent.gz | 240.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3u0d.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/3u0d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u0/3u0d | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3u9pC 1l6mS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | C107S mutant forces monomer |
-Components
#1: Protein | Mass: 22597.963 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C107S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LCN2, HNL, NGAL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21DE3+RIL / References: UniProt: P80188 #2: Chemical | ChemComp-FE / #3: Chemical | ChemComp-DBH / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.55 Å3/Da / Density % sol: 72.95 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 Details: HosaA.18070.a at 10mg/ml. 1.3M Ammonium sulfate, 0.2M Lithium sulfate, 50mM sodium chloride, 0.1M sodium acetate, pH 4.5. Cryo protection 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 0.97 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Sep 1, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Asymmetric curved crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 55324 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 12.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1L6M Resolution: 2.51→42.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / WRfactor Rfree: 0.3074 / WRfactor Rwork: 0.2604 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7615 / SU B: 13.648 / SU ML: 0.156 / SU R Cruickshank DPI: 0.0639 / SU Rfree: 0.0541 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.054 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 85.97 Å2 / Biso mean: 41.7926 Å2 / Biso min: 19.78 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.51→42.01 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.512→2.577 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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