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- PDB-3rpp: Crystal structure of human kappa class glutathione transferase in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rpp
タイトルCrystal structure of human kappa class glutathione transferase in apo form
要素Glutathione S-transferase kappa 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glutathione transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / kappa GST / Trx domain / GSH binding / detoxification / apo form
機能・相同性
機能・相同性情報


薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / peroxisomal matrix / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / Peroxisomal protein import / ペルオキシソーム / ミトコンドリアマトリックス ...薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / peroxisomal matrix / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / Peroxisomal protein import / ペルオキシソーム / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase kappa / HCCA isomerase/glutathione S-transferase kappa / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase kappa 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wang, B. / Peng, Y. / Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Crystal structures and kinetic studies of human Kappa class glutathione transferase provide insights into the catalytic mechanism.
著者: Wang, B. / Peng, Y. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2011年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase kappa 1
B: Glutathione S-transferase kappa 1
C: Glutathione S-transferase kappa 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8003
ポリマ－79,8003
非ポリマー00
水13,547752
1
A: Glutathione S-transferase kappa 1

A: Glutathione S-transferase kappa 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2002
ポリマ－53,2002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area2410 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21130 Å2
手法PISA
2
B: Glutathione S-transferase kappa 1
C: Glutathione S-transferase kappa 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,2002
ポリマ－53,2002
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area21400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.113, 84.290, 87.316
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.120, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-280-

HOH

21A-590-

HOH

31B-501-

HOH

41B-604-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase kappa 1 / GST 13-13 / GST class-kappa / GSTK1-1 / hGSTK1 / Glutathione S-transferase subunit 13


分子量: 26600.016 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTK1, HDCMD47P / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9Y2Q3, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 752 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 % / Mosaicity: 0.436 °
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15% polyethylene glycol 3350, 0.2M Mg(NO3)2, pH 7.0, hanging drop, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
41
51
61
71
81
91
101
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 82817 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Χ2: 1.086 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.865.90.2354.982680.2350.4731100
1.86-1.946.20.19582570.62100
1.94-2.036.20.16482550.6493100
2.03-2.136.20.1482150.7694100
2.13-2.276.30.12382470.8875100
2.27-2.446.30.1182780.9536100
2.44-2.696.30.09882861.0937100
2.69-3.086.30.0982781.2388100
3.08-3.886.20.09183311.9079100
3.88-5060.09184022.271099.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→29.236 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8869 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 18.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1946 4142 5 %RANDOM
Rwork0.1524 ---
obs0.1545 82807 99.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.081 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 128.36 Å2 / Biso mean: 27.5197 Å2 / Biso min: 7.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7062 Å2-0 Å21.0043 Å2
2--0.4816 Å20 Å2
3---0.2246 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.236 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5159 0 0 752 5911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065291
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9547166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067790
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004911
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3922010
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7998-1.86410.2423790.17237624800397
1.8641-1.93870.21524060.145478918297100
1.9387-2.02690.18984280.140178628290100
2.0269-2.13380.19644170.141678168233100
2.1338-2.26740.20533750.138678938268100
2.2674-2.44240.21074170.149178708287100
2.4424-2.6880.18314070.145179128319100
2.688-3.07660.20564650.154478458310100
3.0766-3.87480.19424370.158179408377100
3.8748-29.23990.17294110.159780128423100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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