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- PDB-3rfz: Crystal structure of the FimD usher bound to its cognate FimC:Fim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rfz
タイトルCrystal structure of the FimD usher bound to its cognate FimC:FimH substrate
要素
  • Chaperone protein fimCシャペロン
  • Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
  • Type 1 fimbrial adhesin
キーワードCELL ADHESION/TRANSPORT/CHAPERONE / beta-barrel (Βバレル) / pilus assembly (性繊毛) / outer-membrane / CELL ADHESION-TRANSPORT PROTEIN-CHAPERONE complex / CELL ADHESION-TRANSPORT-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus organization / fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / 性繊毛 / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane ...pilus organization / fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / 性繊毛 / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / 細胞接着
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein FimD, plug domain / Outer membrane usher protein / PapC, C-terminal domain / PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily ...Outer membrane usher protein FimD, plug domain / Outer membrane usher protein / PapC, C-terminal domain / PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / 抗体 / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC / Chaperone protein FimC / Type 1 fimbrial adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Phan, G. / Remaut, H. / Lebedev, A. / Geibel, S. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the FimD usher bound to its cognate FimC-FimH substrate.
著者: Phan, G. / Remaut, H. / Wang, T. / Allen, W.J. / Pirker, K.F. / Lebedev, A. / Henderson, N.S. / Geibel, S. / Volkan, E. / Yan, J. / Kunze, M.B. / Pinkner, J.S. / Ford, B. / Kay, C.W. / Li, H. ...著者: Phan, G. / Remaut, H. / Wang, T. / Allen, W.J. / Pirker, K.F. / Lebedev, A. / Henderson, N.S. / Geibel, S. / Volkan, E. / Yan, J. / Kunze, M.B. / Pinkner, J.S. / Ford, B. / Kay, C.W. / Li, H. / Hultgren, S.J. / Thanassi, D.G. / Waksman, G.
履歴
登録2011年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月28日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Type 1 fimbrial adhesin
B: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
C: Chaperone protein fimC
D: Type 1 fimbrial adhesin
E: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
F: Chaperone protein fimC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,8758
ポリマ－290,6836
非ポリマー1922
水73941
1
A: Type 1 fimbrial adhesin
B: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
C: Chaperone protein fimC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,5345
ポリマ－145,3423
非ポリマー1922
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11260 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area54100 Å2
手法PISA
2
D: Type 1 fimbrial adhesin
E: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
F: Chaperone protein fimC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,3423
ポリマ－145,3423
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11300 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area54970 Å2
手法PISA
3
A: Type 1 fimbrial adhesin
B: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
C: Chaperone protein fimC
ヘテロ分子

D: Type 1 fimbrial adhesin
E: Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis
F: Chaperone protein fimC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)290,8758
ポリマ－290,6836
非ポリマー1922
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area23880 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area107740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.190, 95.900, 144.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
13C
23F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A1 - 279
2115D1 - 279
1125B28 - 834
2125E28 - 834
1135C1 - 205
2135F1 - 205

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細FimD:FimC:FimH

-
要素

#1: タンパク質 Type 1 fimbrial adhesin


分子量: 29178.436 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 22-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b4320, fimH, JW4283 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5D223, UniProt: P08191*PLUS
#2: タンパク質 Outer membrane usher protein, type 1 fimbrial synthesis


分子量: 92640.227 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 46-878 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimD, ECB_04186 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C6UL88, UniProt: P30130*PLUS
#3: タンパク質 Chaperone protein fimC / シャペロン


分子量: 23522.906 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 37-241 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: fimC, c5395 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P59590, UniProt: P31697*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: ammonium sulfate, ammonium acetate, isopropanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月6日
放射モノクロメーター: tunable undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→59.13 Å / Num. obs: 76954 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0077精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→59.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 17.593 / SU ML: 0.341 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.414 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28181 3845 5 %RANDOM
Rwork0.22274 ---
obs0.22574 73065 97.32 %-
all-117208 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å20.16 Å2
2---0.24 Å20 Å2
3---0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→59.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19068 0 10 41 19119
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02219486
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0891.94526600
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93152502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.60124.583875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.603152911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.50515104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.23006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02115082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1116MEDIUM POSITIONAL0.230.5
1A905LOOSE POSITIONAL0.335
1A1116MEDIUM THERMAL5.292
1A905LOOSE THERMAL4.7310
2B3100MEDIUM POSITIONAL0.360.5
2B2810LOOSE POSITIONAL0.495
2B3100MEDIUM THERMAL5.12
2B2810LOOSE THERMAL5.3910
3C803MEDIUM POSITIONAL0.210.5
3C720LOOSE POSITIONAL0.45
3C803MEDIUM THERMAL3.992
3C720LOOSE THERMAL4.4810
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 267 -
Rwork0.341 5299 -
obs--98.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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