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万見
- PDB-3rcz: Rad60 SLD2 Ubc9 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rcz
タイトルRad60 SLD2 Ubc9 Complex
要素
  • DNA repair protein rad60DNA修復
  • SUMO-conjugating enzyme ubc9
キーワードprotein binding/Ligase / SUMO-like Domain / protein:protein interaction / Ubc9 / protein binding-Ligase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitotic chromosome condensation / SUMO E3 ligases SUMOylate target proteins / : / SUMO ligase regulator activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of nuclear envelope proteins ...regulation of mitotic chromosome condensation / SUMO E3 ligases SUMOylate target proteins / : / SUMO ligase regulator activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of nuclear envelope proteins / heterochromatin => GO:0000792 / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMO activating enzyme activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMO conjugating enzyme activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / replication fork processing / protein sumoylation / double-strand break repair via homologous recombination / DNA修復 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
SUMO-conjugating enzyme Ubc9 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...SUMO-conjugating enzyme Ubc9 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme ubc9 / DNA repair protein rad60
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Perry, J.J.P. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2011
タイトル: DNA repair and global sumoylation are regulated by distinct Ubc9 noncovalent complexes.
著者: Prudden, J. / Perry, J.J. / Nie, M. / Vashisht, A.A. / Arvai, A.S. / Hitomi, C. / Guenther, G. / Wohlschlegel, J.A. / Tainer, J.A. / Boddy, M.N.
履歴
登録2011年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein rad60
B: SUMO-conjugating enzyme ubc9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6372
ポリマ－28,6372
非ポリマー00
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.232, 115.232, 34.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-121-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein rad60 / DNA修復


分子量: 9793.047 Da / 分子数: 1 / 断片: SUMO-like Domain 2, UNP residues 332-406 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: rad60, SPBC1921.02 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9USX3
#2: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme ubc9 / SUMO protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein hus5 / Ubiquitin- ...SUMO protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein hus5 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-18 kDa / Ubiquitin-protein ligase hus5


分子量: 18843.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: hus5, ubc9, SPAC30D11.13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P40984, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20% PEG 8K, 200 mM imidazole malate buffer, pH 5.8, 600 mM LiNO3 and 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 21180 / Num. obs: 20990 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 30

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GOE.pdb

3goe


解像度: 1.9→33.265 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1931 9.64 %random
Rwork0.1981 ---
obs0.2023 20027 94.44 %-
all-20031 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.732 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2742 Å20 Å20 Å2
2---1.2742 Å2-0 Å2
3---2.5484 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1865 0 0 193 2058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071912
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1612588
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.971735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96920.32781690.2451592X-RAY DIFFRACTION84
1.9692-2.04810.29371820.22911705X-RAY DIFFRACTION90
2.0481-2.14130.25351810.19811744X-RAY DIFFRACTION93
2.1413-2.25410.25651900.19671818X-RAY DIFFRACTION96
2.2541-2.39530.28421950.21321796X-RAY DIFFRACTION95
2.3953-2.58020.23541970.20981862X-RAY DIFFRACTION97
2.5802-2.83970.27431990.2071860X-RAY DIFFRACTION98
2.8397-3.25030.24432010.20411893X-RAY DIFFRACTION98
3.2503-4.09390.21562070.17751899X-RAY DIFFRACTION98
4.0939-33.26970.19652100.18371927X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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