[English] 日本語
Yorodumi- PDB-2q5w: The X-ray Crystal Structure of Molybdopterin Synthase from Staphy... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2q5w | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | The X-ray Crystal Structure of Molybdopterin Synthase from Staphylococcus aureus | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TRANSFERASE / MOLYBDOPTERIN / MOCO / MPT SYNTHASE / MOAD / MOAE / MOLYBDENUM COFACTOR BIOSYNTHESIS / beta-Grasp (ubiquitin-like) / alpha beta hammerhead fold | ||||||
Function / homology | Function and homology information molybdopterin synthase / molybdopterin synthase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotide binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Staphylococcus aureus (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Daniels, J.N. / Schindelin, H. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2008 Title: Crystal structure of a molybdopterin synthase-precursor Z complex: insight into its sulfur transfer mechanism and its role in molybdenum cofactor deficiency. Authors: Daniels, J.N. / Wuebbens, M.M. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H. | ||||||
History |
| ||||||
Remark 650 | helix determination method: author determined |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2q5w.cif.gz | 61.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb2q5w.ent.gz | 45.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2q5w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/2q5w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/2q5w | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 2qieC 3biiC 1fm0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | The biological assembly is a heterotetramer generated by the two fold axis. |
-Components
#1: Protein | Mass: 17512.805 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Gene: moaE / Plasmid: pET16b / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: P65401 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 8878.092 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Staphylococcus aureus (bacteria) / Gene: moaD / Plasmid: pET16b / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q5HDT7, UniProt: Q7A441*PLUS |
#3: Chemical | ChemComp-GOL / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.99 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.3 Details: 2.0 M Sodium Formate, 0.1 M Sodium Acetate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X26C / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Mar 26, 2004 |
Radiation | Monochromator: channel-cut Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 16442 / % possible obs: 94.8 % / Redundancy: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 29 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.07 Å / Redundancy: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / % possible all: 71.4 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1FM0 Resolution: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.848 / SU ML: 0.085 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.14 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.645 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→30 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|