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万見
- PDB-3r3j: Kinetic and structural characterization of Plasmodium falciparum ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r3j
タイトルKinetic and structural characterization of Plasmodium falciparum glutamate dehydrogenase 2
要素Glutamate dehydrogenaseグルタミン酸デヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Rossmann Fold (ロスマンフォールド) / Apicoplast (アピコプラスト) / Plasmodium falciparum
機能・相同性
機能・相同性情報


アピコプラスト / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / amino acid metabolic process / nucleotide binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase ...グルタミン酸デヒドロゲナーゼ / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zocher, K. / Fritz-Wolf, K. / Kehr, S. / Rahlfs, S. / Becker, K.
引用ジャーナル: Mol.Biochem.Parasitol. / 年: 2012
タイトル: Biochemical and structural characterization of Plasmodium falciparum glutamate dehydrogenase 2.
著者: Zocher, K. / Fritz-Wolf, K. / Kehr, S. / Fischer, M. / Rahlfs, S. / Becker, K.
履歴
登録2011年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Database references
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase
B: Glutamate dehydrogenase
C: Glutamate dehydrogenase
D: Glutamate dehydrogenase
E: Glutamate dehydrogenase
F: Glutamate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)307,5696
ポリマ－307,5696
非ポリマー00
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25840 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area99180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.780, 140.010, 180.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase / グルタミン酸デヒドロゲナーゼ


分子量: 51261.422 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP Residues 55-510 / 変異: T161A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PF14_0286 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): KRX / 参照: UniProt: Q8ILF7, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M TRIS, 0.2M magnesium chloride hexahydrate, 30% PEG 4000, 0.01M spermine tetra HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97932 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97932 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→25 Å / Num. all: 64633 / Num. obs: 64381 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 42.7 Å2 / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 5744 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CNS1.2精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS1.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BMA

2bma


解像度: 3.1→24.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5503951.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3200 5 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 64248 99.6 %-
all-64633 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.4999 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.19 Å20 Å20 Å2
2---4.18 Å20 Å2
3----18.01 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.71 Å0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→24.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21612 0 0 19 21631
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.382.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 539 5.1 %
Rwork0.346 10007 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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