[日本語] English
万見
- PDB-3qak: Agonist bound structure of the human adenosine A2a receptor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qak
タイトルAgonist bound structure of the human adenosine A2a receptor
要素Adenosine receptor A2a,lysozyme chimera
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Protein Structure Initiative / JOINT CENTER FOR INNOVATIVE MEMBRANE PROTEIN TECHNOLOGIES / JCIMPT / Membrane protein (膜タンパク質) / receptor (受容体) / GPCR Network / GPCR (Gタンパク質共役受容体) / PSI-Biology
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / 知覚 / positive regulation of urine volume ...positive regulation of acetylcholine secretion, neurotransmission / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / regulation of norepinephrine secretion / negative regulation of alpha-beta T cell activation / Adenosine P1 receptors / G protein-coupled adenosine receptor activity / G protein-coupled adenosine receptor signaling pathway / response to purine-containing compound / 知覚 / positive regulation of urine volume / NGF-independant TRKA activation / Surfactant metabolism / protein kinase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / synaptic transmission, dopaminergic / inhibitory postsynaptic potential / negative regulation of vascular permeability / synaptic transmission, cholinergic / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of glutamate secretion / 循環器 / response to caffeine / 中間径フィラメント / eating behavior / presynaptic active zone / alpha-actinin binding / 脱分極 / regulation of calcium ion transport / asymmetric synapse / axolemma / : / cellular defense response / prepulse inhibition / 食作用 / viral release from host cell by cytolysis / response to amphetamine / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / excitatory postsynaptic potential / peptidoglycan catabolic process / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis / regulation of mitochondrial membrane potential / locomotory behavior / central nervous system development / synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of apoptotic signaling pathway / astrocyte activation / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / positive regulation of protein secretion / apoptotic signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / vasodilation / 凝固・線溶系 / cell wall macromolecule catabolic process / cell-cell signaling / リゾチーム / presynaptic membrane / lysozyme activity / G alpha (s) signalling events / postsynaptic membrane / negative regulation of neuron apoptotic process / host cell cytoplasm / calmodulin binding / defense response to bacterium / response to xenobiotic stimulus / 炎症 / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / glutamatergic synapse / lipid binding / apoptotic process / 樹状突起 / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Adenosine A2A receptor / アデノシン受容体 / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme ...Adenosine A2A receptor / アデノシン受容体 / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / リゾチーム / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Chem-UKA / Endolysin / Adenosine receptor A2a
類似検索 - 構成要素
生物種Homo Sapien (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Xu, F. / Wu, H. / Katritch, V. / Han, G.W. / Cherezov, V. / Stevens, R. / GPCR Network (GPCR)
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Structure of an agonist-bound human A2A adenosine receptor.
著者: Xu, F. / Wu, H. / Katritch, V. / Han, G.W. / Jacobson, K.A. / Gao, Z.G. / Cherezov, V. / Stevens, R.C.
履歴
登録2011年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.32012年10月10日Group: Database references
改定 1.42017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.52018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Adenosine receptor A2a,lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2314
ポリマ－54,7401
非ポリマー1,4913
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.836, 78.944, 86.579
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Adenosine receptor A2a,lysozyme chimera / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 54739.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo Sapien (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: ADORA2, ADORA2A, E
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P29274, UniProt: P00720, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-UKA / 6-(2,2-diphenylethylamino)-9-[(2R,3R,4S,5S)-5-(ethylcarbamoyl)-3,4-dihydroxy-oxolan-2-yl]-N-[2-[(1-pyridin-2-ylpiperidin-4-yl)carbamoylamino]ethyl]purine-2-carboxamide / UK-432097 / UK-432,097


分子量: 777.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H47N11O6 / コメント: アゴニスト*YM
#3: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 17

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5
詳細: PEG400 30%v/v, MgCl2 200mM, pH 5.0, Lipidic cubic phase, temperature 293K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月16日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→29.61 Å / Num. obs: 16713 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1.2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.715 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 91.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.71→29.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 29.59 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.937 / ESU R Free: 0.363 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27308 840 5.1 %RANDOM
Rwork0.21708 ---
obs0.21993 15770 96.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.604 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å2-0.68 Å2
2--4.24 Å20 Å2
3----4.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→29.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3480 0 82 6 3568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223645
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2651.9724951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88435914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7285442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.36422.448143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.95615594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8381526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2578
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023974
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4311.52203
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0671.5902
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85423554
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.27731442
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1744.51397
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.714→2.784 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 51 -
Rwork0.389 878 -
obs--74.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2176-0.48910.22812.3079-2.78933.4949-0.04270.0729-0.0331-0.0637-0.1183-0.1280.080.1140.1610.1222-0.00770.04050.0632-0.04120.1231-4.7922-8.837237.9701
27.4662-0.11411.02711.5995-0.2623.77290.05440.34380.0303-0.2343-0.0474-0.1660.1054-0.0061-0.0070.06870.01320.0570.04760.02770.0596-0.924615.2730.4406
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 308
2X-RAY DIFFRACTION2A1002 - 1161

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る