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- PDB-3q9l: The structure of the dimeric E.coli MinD-ATP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q9l
タイトルThe structure of the dimeric E.coli MinD-ATP complex
要素Septum site-determining protein minD
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / HYDROLASE (加水分解酵素) / ATPase (ATPアーゼ) / bacterial cell division inhibitor / MinC / MinE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell pole / negative regulation of cell division / division septum assembly / chromosome segregation / cytoplasmic side of plasma membrane / 細胞分裂 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ATP binding protein MinD / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Septum site-determining protein MinD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.343 Å
データ登録者Wu, W. / Park, K.-T. / Lutkenhaus, J. / Holyoak, T.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: Determination of the structure of the MinD-ATP complex reveals the orientation of MinD on the membrane and the relative location of the binding sites for MinE and MinC.
著者: Wu, W. / Park, K.T. / Holyoak, T. / Lutkenhaus, J.
履歴
登録2011年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Septum site-determining protein minD
B: Septum site-determining protein minD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0646
ポリマ－57,0012
非ポリマー1,0634
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Septum site-determining protein minD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0323
ポリマ－28,5011
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Septum site-determining protein minD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0323
ポリマ－28,5011
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.664, 86.595, 110.714
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 2 - 257 / Label seq-ID: 2 - 257

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain A and (resseq 2:257 )AA
2chain B and (resseq 2:257 )BB

-
要素

#1: タンパク質 Septum site-determining protein minD / Cell division inhibitor minD


分子量: 28500.656 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-260 / 変異: D40A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: minD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEZ3
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9184,0.9788,0.9794
検出器タイプ: MAR 325 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月4日 / 詳細: Rh coated flat mirror
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91841
20.97881
30.97941
Reflection冗長度: 6.9 % / Av σ(I) over netI: 10.39 / 数: 197429 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Χ2: 1.07 / D res high: 2.5 Å / D res low: 100 Å / Num. obs: 28505 / % possible obs: 98.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.3910097.910.051.1056.9
4.275.3999.810.0620.9777.2
3.734.2799.710.0791.0967.3
3.393.7399.710.1161.0737.3
3.153.3999.410.1761.0937.3
2.963.1599.110.2641.0527.1
2.822.969910.3911.1037
2.692.8297.910.5491.0756.8
2.592.6997.510.7731.0276.5
2.52.5996.410.971.0415.8
反射解像度: 2.343→29.032 Å / Num. all: 34462 / Num. obs: 33165 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.047 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.35-2.433.60.56532001.08994.6
2.43-2.533.70.49932091.07994.8
2.53-2.653.80.39432231.0794.4
2.65-2.793.80.29531911.0794.3
2.79-2.963.90.20932571.05795.3
2.96-3.193.90.14332961.03796.9
3.19-3.513.90.08933981.04698.5
3.51-4.0240.06234641.00599.9
4.02-5.0640.04634891.005100
5.06-1003.80.0436391.03199.2

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 2.49 Å / D res low: 1000 Å / FOM : 0.34 / 反射: 23783
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
3 wavelength110.97944.1-8.27
3 wavelength120.91843.92-2.38
3 wavelength130.97885.12-7.01
Phasing MAD set site
IDAtom type symbolB isoFract xFract yFract zOccupancy
1Se27.9790.6260.7520.1580.755
2Se46.7370.3720.3940.1620.877
3Se49.7130.5710.1470.230.755
4Se44.8710.4270.9980.2270.922
5Se600.1190.8680.0050.907
6Se40.0810.880.9890.0060.611
7Se46.9520.7220.8230.040.773
8Se51.7330.4290.7080.2250.615
9Se50.4790.2750.3290.0360.623
10Se27.7320.2770.9980.2390.592
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
9.09-10000.591250
5.7-9.090.572183
4.44-5.70.512888
3.76-4.440.443295
3.32-3.760.353536
3-3.320.253697
2.76-30.173697
2.57-2.760.093237
Phasing dmFOM : 0.59 / FOM acentric: 0.58 / FOM centric: 0.65 / 反射: 23779 / Reflection acentric: 21607 / Reflection centric: 2172
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
7.1-31.6340.770.770.771204927277
4.5-7.10.750.750.7435813103478
3.6-4.50.720.720.6945044030474
3.1-3.60.620.620.6542273871356
2.7-3.10.490.490.5168226410412
2.5-2.70.340.340.4134413266175

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
RESOLVE2.13位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.343→29.032 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.6723 / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.17 / 位相誤差: 36.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3068 1668 5.04 %Random
Rwork0.2662 ---
obs0.2683 33082 96 %-
all-33082 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.547 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 130.49 Å2 / Biso mean: 37.2925 Å2 / Biso min: 12.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.2223 Å20 Å2-0 Å2
2--1.1402 Å20 Å2
3----0.9179 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.343→29.032 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3934 0 64 240 4238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3545483
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004705
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6321549
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1959X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
12B1959X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3431-2.42680.43291680.35332943311192
2.4268-2.52390.40381780.32813047322595
2.5239-2.63870.32581570.30223046320394
2.6387-2.77770.35141590.2913013317293
2.7777-2.95160.35221750.28013060323595
2.9516-3.17920.27751700.25273114328496
3.1792-3.49870.28641820.25183206338898
3.4987-4.00380.26751660.22953268343499
4.0038-5.04010.28941640.227833213485100
5.0401-29.03390.28611490.29363396354597

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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