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万見
- PDB-3ogg: Crystal structure of the receptor binding domain of botulinum neu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ogg
タイトルCrystal structure of the receptor binding domain of botulinum neurotoxin D
要素Botulinum neurotoxin type D
キーワードTOXIN (毒素) / Botulinum neurotoxin / serotype D / receptor binding domain (受容体) / jelly roll trefoil fold / receptor binding (受容体) / gangliosides (ガングリオシド) / membrane to cytoplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / ganglioside GT1b binding / ボツリヌストキシン / protein transmembrane transporter activity / metalloendopeptidase activity / toxin activity / タンパク質分解 / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily ...Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Jelly Rolls - #200 / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type D
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.651 Å
データ登録者Zhang, Y. / Gao, X. / Qin, L. / Buchko, G.W. / Robinson, H. / Varnum, S.M.
引用
ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2010
タイトル: Structural analysis of the receptor binding domain of botulinum neurotoxin serotype D.
著者: Zhang, Y. / Buchko, G.W. / Qin, L. / Robinson, H. / Varnum, S.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: High-level expression, purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of the receptor-binding domain of botulinum neurotoxin serotype D
著者: Zhang, Y. / Gao, X. / Qin, L. / Buchko, G.W. / Robinson, H. / Varnum, S.M.
履歴
登録2010年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type D


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,1231
ポリマ－48,1231
非ポリマー00
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.782, 89.680, 93.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type D / BoNT/D / Bontoxilysin-D / Botulinum neurotoxin D light chain / Botulinum neurotoxin D heavy chain


分子量: 48123.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botD, Botulinum Neurotoxin D / プラスミド: pJexpress / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: P19321, ボツリヌストキシン
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5% (w/v) PEG 4000, 0.2 M NaAC and 0.1 M Tris, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→41.61 Å / Num. all: 62315 / Num. obs: 62236 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EPW

1epw


解像度: 1.651→41.605 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.192 1892 3.04 %0.03
Rwork0.1725 ---
all0.1731 62315 --
obs0.1731 62236 99.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.27 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3131 Å20 Å2-0 Å2
2--0.6754 Å20 Å2
3----0.3623 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.651→41.605 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3323 0 0 508 3831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.044597
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4841222
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083509
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004580
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6514-1.69270.24351370.18744229X-RAY DIFFRACTION99
1.6927-1.73850.23021230.17624237X-RAY DIFFRACTION100
1.7385-1.78960.19661240.1664280X-RAY DIFFRACTION100
1.7896-1.84740.19291180.16784259X-RAY DIFFRACTION100
1.8474-1.91340.22061110.16664307X-RAY DIFFRACTION100
1.9134-1.990.20551300.1624272X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.08060.19671310.16134287X-RAY DIFFRACTION100
2.0806-2.19030.17731390.16034283X-RAY DIFFRACTION100
2.1903-2.32750.19791320.1664294X-RAY DIFFRACTION100
2.3275-2.50720.19271450.17164297X-RAY DIFFRACTION100
2.5072-2.75940.19811590.17794312X-RAY DIFFRACTION100
2.7594-3.15860.18751340.17184338X-RAY DIFFRACTION100
3.1586-3.9790.17281470.15714395X-RAY DIFFRACTION100
3.979-41.61790.17941620.18294554X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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