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万見
- PDB-3ocp: Crystal structure of cAMP bound cGMP-dependent protein kinase(92-227) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ocp
タイトルCrystal structure of cAMP bound cGMP-dependent protein kinase(92-227)
要素PRKG1 protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / serine/threonine kinase / TF2I and IRAG
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of glutamate secretion / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / negative regulation of glutamate secretion / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / relaxation of vascular associated smooth muscle / positive regulation of circadian rhythm / Rap1 signalling / mitogen-activated protein kinase p38 binding / regulation of GTPase activity / dendrite development / cGMP effects / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP-mediated signaling / cGMP binding / spermatid development / calcium channel regulator activity / forebrain development / cerebellum development / acrosomal vesicle / neuron migration / 筋鞘 / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin cytoskeleton organization / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / ゴルジ体 / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / cGMP-dependent protein kinase 1 / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Kim, J.J. / Huang, G. / Kwon, T.K. / Zwart, P. / Headd, J. / Kim, C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Co-Crystal Structures of PKG Ibeta (92-227) with cGMP and cAMP Reveal the Molecular Details of Cyclic-Nucleotide Binding
著者: Kim, J.J. / Casteel, D.E. / Huang, G. / Kwon, T.H. / Ren, R.K. / Zwart, P. / Headd, J.J. / Brown, N.G. / Chow, D.C. / Palzkill, T. / Kim, C.
履歴
登録2010年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRKG1 protein
B: PRKG1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8734
ポリマ－31,2142
非ポリマー6582
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.139, 107.139, 168.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 PRKG1 protein /


分子量: 15607.178 Da / 分子数: 2 / 断片: Cyclic nucleotie binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pQTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6P5T7, UniProt: Q13976*PLUS, cGMP-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP / 環状アデノシン一リン酸


分子量: 329.206 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12N5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.57 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.4 M sodium/potassium phosphate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月22日
放射モノクロメーター: Si(220) Asymmetric cut single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. all: 20607 / Num. obs: 20339 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 13.8 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.101

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_431)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RGS

1rgs


解像度: 2.49→46.393 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2302 1011 5.13 %RANDOM
Rwork0.2058 ---
all0.2071 20607 --
obs0.2071 19711 94.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.7888 Å20 Å20 Å2
2---14.7888 Å2-0 Å2
3---4.4368 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→46.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2005 0 44 99 2148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0142087
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2742826
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.714798
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074330
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005345
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.49-2.62130.28451400.26572437X-RAY DIFFRACTION89
2.6213-2.78550.27531400.25412526X-RAY DIFFRACTION92
2.7855-3.00050.26371400.22752607X-RAY DIFFRACTION94
3.0005-3.30240.26141700.22722649X-RAY DIFFRACTION96
3.3024-3.78010.23691380.20252739X-RAY DIFFRACTION97
3.7801-4.76170.18141520.16572772X-RAY DIFFRACTION98
4.7617-46.40060.21751310.20362970X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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