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万見
- PDB-3nw5: Crystal structure of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nw5
タイトルCrystal structure of insulin-like growth factor 1 receptor (IGF-1R-WT) complex with a carbon-linked proline isostere inhibitor (11B)
要素Insulin-like growth factor 1 receptorインスリン様成長因子1受容体
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HORMONE/GROWTH FACTOR / IGF-1R (インスリン様成長因子1受容体) / KINASE DOMAIN (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process ...cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / insulin-like growth factor receptor activity / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / insulin-like growth factor binding / negative regulation of muscle cell apoptotic process / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / cellular response to zinc ion starvation / cellular response to aldosterone / insulin receptor complex / cellular response to testosterone stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / transcytosis / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cellular response to angiotensin / dendritic spine maintenance / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / response to L-glutamate / insulin binding / negative regulation of MAPK cascade / establishment of cell polarity / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / positive regulation of osteoblast proliferation / positive regulation of cytokinesis / regulation of JNK cascade / insulin receptor substrate binding / estrous cycle / G-protein alpha-subunit binding / response to vitamin E / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / 横行小管 / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / 軸索誘導 / cerebellum development / cellular response to dexamethasone stimulus / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / カベオラ / cellular response to estradiol stimulus / hippocampus development / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to nicotine / insulin receptor binding / 受容体型チロシンキナーゼ / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to amyloid-beta / 細胞老化 / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein tyrosine kinase activity / response to ethanol / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of cell migration / 免疫応答 / 神経繊維 / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / シグナル伝達 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats ...Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LGX / インスリン様成長因子1受容体
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Sack, J.S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Proline isosteres in a series of 2,4-disubstituted pyrrolo[1,2-f][1,2,4]triazine inhibitors of IGF-1R kinase and IR kinase.
著者: Sampognaro, A.J. / Wittman, M.D. / Carboni, J.M. / Chang, C. / Greer, A.F. / Hurlburt, W.W. / Sack, J.S. / Vyas, D.M.
履歴
登録2010年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-like growth factor 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4742
ポリマ－35,0411
非ポリマー4321
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.642, 41.289, 78.183
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor 1 receptor / インスリン様成長因子1受容体 / Insulin-like growth factor I receptor / IGF-I receptor


分子量: 35041.230 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN (RESIDUES 982-1286) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1R / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: P08069, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-LGX / N-(5-cyclopropyl-1H-pyrazol-3-yl)-2-{(2R)-1-[(6-fluoropyridin-3-yl)carbonyl]pyrrolidin-2-yl}pyrrolo[2,1-f][1,2,4]triazin-4-amine


分子量: 432.454 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21FN8O
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.05 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月15日 / 詳細: MICROMAX CONFOCAL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 16126 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 35.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.14→2.23 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.3精密化
HKL-2000(DENZO)データ削減
HKL-2000(SCALEPACK)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.14→26.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9444 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9204 / SU R Cruickshank DPI: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2537 812 5.04 %RANDOM
Rwork0.1933 ---
obs0.1964 16110 97.54 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9039 Å20 Å21.1341 Å2
2---4.128 Å20 Å2
3---5.0319 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.258 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→26.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2408 0 32 205 2645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0124972
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1333722
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d8802
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes652
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes3575
X-RAY DIFFRACTIONt_it249720
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.38
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.4
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3025
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact31934
LS精密化 シェル解像度: 2.14→2.29 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 141 5.18 %
Rwork0.2076 2581 -
all0.2115 2722 -
obs--97.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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