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- PDB-3nvk: Structural basis for substrate placement by an archaeal box C/D r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nvk
タイトルStructural basis for substrate placement by an archaeal box C/D ribonucleoprotein particle
要素
  • 50S ribosomal protein L7Aeリボソーム
  • Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
  • NOP5/NOP56 related protein
  • RNA (5'-R(*GP*AP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*GP*C)-3')
  • RNA (5'-R(*GP*CP*CP*GP*UP*UP*GP*AP*AP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*AP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*GP*GP*CP*GP*UP*GP*AP*UP*GP*AP*GP*C)-3')
キーワードTRANSFERASE/RNA / Nop domain kink turn methyl transferase / ribosome biogenesis spliceosome biogenesis / TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / box C/D methylation guide snoRNP complex / tRNA processing / snoRNA binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / small-subunit processome / rRNA processing / cytosolic small ribosomal subunit ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / box C/D methylation guide snoRNP complex / tRNA processing / snoRNA binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / methyltransferase activity / small-subunit processome / rRNA processing / cytosolic small ribosomal subunit / メチル化 / rRNA binding / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #220 / Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / : / : / Archaeal Nop5/56-rel, N-terminal domain / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site ...Nucleotidyltransferase; domain 5 - #220 / Helix Hairpins - #4070 / Nop domain / : / : / Archaeal Nop5/56-rel, N-terminal domain / Helix hairpin bin domain superfamily / Nucleolar protein Nop56/Nop58 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin-like / Fibrillarin, conserved site / Fibrillarin / Fibrillarin signature. / Fibrillarin / Ribosomal protein L7Ae, archaea / NOSIC / NOSIC (NUC001) domain / Nop domain / Nop domain superfamily / Nop, C-terminal domain / snoRNA binding domain, fibrillarin / Nop domain profile. / Ribosomal protein L30/S12 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L7Ae conserved site / Ribosomal protein L7Ae signature. / Ribosomal protein L7Ae/L8/Nhp2 family / Vaccinia Virus protein VP39 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシルメチオニン / リボ核酸 / RNA (> 10) / Large ribosomal subunit protein eL8 / NOP5/NOP56 related protein / Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.209 Å
データ登録者Xue, S. / Wang, R. / Li, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2010
タイトル: Structural basis for substrate placement by an archaeal box C/D ribonucleoprotein particle.
著者: Xue, S. / Wang, R. / Yang, F. / Terns, R.M. / Terns, M.P. / Zhang, X. / Maxwell, E.S. / Li, H.
履歴
登録2010年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NOP5/NOP56 related protein
F: NOP5/NOP56 related protein
E: 50S ribosomal protein L7Ae
H: 50S ribosomal protein L7Ae
I: Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
J: Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase
K: RNA (5'-R(*GP*CP*CP*GP*UP*UP*GP*AP*AP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*AP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*GP*GP*CP*GP*UP*GP*AP*UP*GP*AP*GP*C)-3')
G: RNA (5'-R(*GP*AP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*GP*C)-3')
L: RNA (5'-R(*GP*CP*CP*GP*UP*UP*GP*AP*AP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*AP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*GP*GP*CP*GP*UP*GP*AP*UP*GP*AP*GP*C)-3')
S: RNA (5'-R(*GP*AP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*GP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,07812
ポリマ-199,28110
非ポリマー7972
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18250 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area67330 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)330.039, 94.548, 97.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 8:290 or resseq 313:369 )
211chain F and (resseq 8:290 or resseq 313:369 )
112chain E and (resseq 4:124 )
212chain H and (resseq 4:124 )
113chain I and (resseq 1:227 )
213chain J and (resseq 1:227 )
114chain K and (resseq 6:24 )
214chain L and (resseq 6:24 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 AFEHIJ

#1: タンパク質 NOP5/NOP56 related protein


分子量: 43470.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: PF0060 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U4M1
#2: タンパク質 50S ribosomal protein L7Ae / リボソーム


分子量: 14243.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: rpl7ae, PF1367 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U160
#3: タンパク質 Fibrillarin-like rRNA/tRNA 2'-O-methyltransferase


分子量: 26760.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: flpA, PF0059 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8U4M2, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

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RNA鎖 , 2種, 4分子 KLGS

#4: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*CP*CP*GP*UP*UP*GP*AP*AP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*AP*CP*CP*GP*AP*AP*AP*GP*GP*CP*GP*UP*GP*AP*UP*GP*AP*GP*C)-3')


分子量: 11009.606 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#5: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*AP*GP*CP*UP*UP*CP*AP*AP*CP*GP*GP*C)-3')


分子量: 4156.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

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非ポリマー , 1種, 2分子

#6: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C15H22N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.85 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 400 mM potassium chloride, 200 mM-1.5 M sodium chloride, 150-250 mM magnesium acetate, 200 mM ammonium acetate, 50 mM HEPES-NaOH., pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンAPS 22-ID1
シンクロトロンAPS 23-BM-B2
検出器
タイプID検出器
MAR scanner 300 mm plate1IMAGE PLATE
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
11SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
21SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 45020 / Num. obs: 42641 / % possible obs: 83.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 80.34 Å2
反射 シェル解像度: 3.2→50 Å / % possible all: 83.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.209→39.69 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2878 4099 10.09 %
Rwork0.2304 --
obs0.2361 40618 79.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.429 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-42.6477 Å2-0 Å2-0 Å2
2---27.5423 Å2-0 Å2
3----15.1054 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.209→39.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11392 1162 52 0 12606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.62217750
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.225160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1182018
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072076
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2771X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12F2771X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
21E926X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22H926X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
31I1822X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32J1822X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
41K413X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42L413X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2088-3.24650.425950.3388791X-RAY DIFFRACTION50
3.2465-3.28610.4283910.3307834X-RAY DIFFRACTION54
3.2861-3.32770.40061010.3194901X-RAY DIFFRACTION58
3.3277-3.37150.37791140.3102969X-RAY DIFFRACTION62
3.3715-3.41760.39091150.31621037X-RAY DIFFRACTION69
3.4176-3.46640.34721100.2991123X-RAY DIFFRACTION70
3.4664-3.51810.33411290.27991152X-RAY DIFFRACTION74
3.5181-3.57310.37991350.29691196X-RAY DIFFRACTION77
3.5731-3.63160.35061460.28711241X-RAY DIFFRACTION78
3.6316-3.69420.35511560.28531278X-RAY DIFFRACTION84
3.6942-3.76130.35551650.27171301X-RAY DIFFRACTION82
3.7613-3.83360.36691520.25471249X-RAY DIFFRACTION83
3.8336-3.91180.29331430.26021302X-RAY DIFFRACTION81
3.9118-3.99680.3061290.24291310X-RAY DIFFRACTION83
3.9968-4.08960.33331630.24061277X-RAY DIFFRACTION81
4.0896-4.19180.27061430.23041292X-RAY DIFFRACTION84
4.1918-4.3050.28831700.21611293X-RAY DIFFRACTION82
4.305-4.43150.26491540.20021314X-RAY DIFFRACTION84
4.4315-4.57440.27441550.19911295X-RAY DIFFRACTION83
4.5744-4.73760.23271640.20521301X-RAY DIFFRACTION82
4.7376-4.9270.30241500.21771311X-RAY DIFFRACTION83
4.927-5.15070.25611310.21321329X-RAY DIFFRACTION83
5.1507-5.42170.28421370.23071330X-RAY DIFFRACTION83
5.4217-5.76040.26381200.26481359X-RAY DIFFRACTION83
5.7604-6.20360.32721460.23981405X-RAY DIFFRACTION87
6.2036-6.82510.27171710.20571449X-RAY DIFFRACTION90
6.8251-7.80620.23061800.17781495X-RAY DIFFRACTION93
7.8062-9.81030.19351380.15481661X-RAY DIFFRACTION97
9.8103-39.69340.26351960.24341724X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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