[日本語] English
万見
- PDB-3n27: Molecular Basis of the Inhibition of Henipa Viruses -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n27
タイトルMolecular Basis of the Inhibition of Henipa Viruses
要素Fusion glycoprotein F0, linker, Fusion glycoprotein F0
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Fusion protein (融合タンパク質) / Chimera protein / fusion inhibitor (侵入阻害剤) / antivirus agent
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜
類似検索 - 分子機能
YojJ-like / Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Tert-ブチルアルコール / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Nipah virus (ウイルス)
Hendravirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Liu, J. / Lu, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular Basis of the Inhibition of Henipa Viruses
著者: Liu, J. / Lu, M.
履歴
登録2010年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_name_com / entity_src_gen ...entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0, linker, Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0, linker, Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0, linker, Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6926
ポリマ－26,3513
非ポリマー3403
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8100 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area10910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.392, 54.055, 134.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0, linker, Fusion glycoprotein F0 / Protein F / Protein F / Protein F / Fusion glycoprotein F2 / Fusion glycoprotein F1


分子量: 8783.772 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nipah virus (ウイルス), (組換発現) Hendravirus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9IH63
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-TBU / TERTIARY-BUTYL ALCOHOL / 2-METHYL-2-PROPANOL / tert-ブタノ-ル / Tert-ブチルアルコール


分子量: 74.122 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: tert-Butanol 35% (v/v), sodium citrate 0.1M, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→67.1 Å / Num. all: 20844 / Num. obs: 20844 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.427 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 1645 / % possible all: 75.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WP8

1wp8


解像度: 1.8→67.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 5.779 / SU ML: 0.09
Isotropic thermal model: Isotropic with TLS groups assigned for each protein chain.
交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24207 1073 5.1 %RANDOM
Rwork0.19383 ---
all0.1963 20844 --
obs0.1963 20844 92.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å20 Å20 Å2
2--2.34 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→67.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1738 0 23 156 1917
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221764
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2061.9922367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3455217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.28427.43678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45115368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.066156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2896
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2920.21232
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1460.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7331.51148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09421777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0723700
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2854.5590
LS精密化 シェル解像度: 1.802→1.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 60 -
Rwork0.276 1110 -
obs-1170 73.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.15898.2506-4.443510.8117-4.95554.33620.1757-0.15510.03360.0177-0.1514-0.096-0.19450.2378-0.0243-0.17140.0188-0.0122-0.1732-0.0212-0.2397.41610.5615.013
25.90338.4716-1.703920.8119-3.89993.26540.0038-0.0604-0.06090.1257-0.0352-0.577-0.27340.29440.0314-0.2077-0.0172-0.0062-0.061-0.0112-0.19213.68813.70622.768
35.43514.9586-4.20559.1679-6.40066.128-0.03840.37260.3466-0.25420.30230.1582-0.0778-0.3833-0.264-0.15320.0371-0.0072-0.1721-0.0159-0.1866-0.58315.61614.64
49.73477.6677-5.59197.8955-4.75274.78320.00970.20290.1203-0.17270.14130.0939-0.1032-0.1304-0.151-0.0960.0291-0.0209-0.1784-0.0067-0.22544.82611.4856.853
54.10316.59-3.048815.4387-6.55414.34580.0556-0.06180.2319-0.03610.08490.2012-0.18460.0694-0.1405-0.20630.0122-0.0067-0.1587-0.03-0.2084.41612.2124.43
64.15692.767-2.70115.7629-11.39211.9050.1463-0.02780.52220.1625-0.0844-0.0636-0.5091-0.1555-0.0619-0.15510.04050.0277-0.1604-0.038-0.0864-3.05121.21620.84
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 42
2X-RAY DIFFRACTION2A48 - 80
3X-RAY DIFFRACTION3B2 - 45
4X-RAY DIFFRACTION4B46 - 80
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 39
6X-RAY DIFFRACTION6C50 - 80

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る