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- PDB-3mje: Structure of A-type Ketoreductases from Modular Polyketide Synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mje
タイトルStructure of A-type Ketoreductases from Modular Polyketide Synthase
要素AmphB
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Rossmann fold (ロスマンフォールド)
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide biosynthetic process / DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase dimerisation element domain / Polyketide synthase dimerisation element domain / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension ...Polyketide synthase dimerisation element domain / Polyketide synthase dimerisation element domain / Polyketide synthase, docking domain / Erythronolide synthase docking domain / PKS_PP_betabranch / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / PKS_KR / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Phosphopantetheine attachment site / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptomyces nodosus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Zheng, J. / Taylor, C.A. / Piasecki, S.K. / Keatinge-Clay, A.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structural and Functional Analysis of A-Type Ketoreductases from the Amphotericin Modular Polyketide Synthase.
著者: Zheng, J. / Taylor, C.A. / Piasecki, S.K. / Keatinge-Clay, A.T.
履歴
登録2010年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AmphB
B: AmphB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,4325
ポリマ－102,8492
非ポリマー1,5833
水8,539474
1
A: AmphB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1702
ポリマ－51,4251
非ポリマー7451
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: AmphB
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2623
ポリマ－51,4251
非ポリマー8382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.654, 63.762, 71.744
Angle α, β, γ (deg.)72.99, 67.21, 89.79
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

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要素

#1: タンパク質 AmphB


分子量: 51424.699 Da / 分子数: 2 / 断片: ketoreductase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces nodosus (バクテリア)
遺伝子: amphB / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q93NW7, 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.72 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.75
詳細: 3.1 M ammonium sulfate, 200 mM NaCl, 100 mM sodium cacodylate, pH 6.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月25日
放射モノクロメーター: DOUBLE FLAT CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→62.76 Å / Num. obs: 191224 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 1.36→1.38 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 90.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3MJC

3mjc


解像度: 1.36→62.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 1.823 / SU ML: 0.035 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.064 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 9658 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.203 191224 93.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20.14 Å2-0.14 Å2
2---0.21 Å2-0.35 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→62.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6828 0 102 474 7404
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0330.0217070
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.7251.9799668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2535934
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.17522.893280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.684151006
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4091563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2810.21117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0215405
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5641.54631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.40627278
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.48332439
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0754.52390
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1844tight positional0.250.05
2B1505medium positional0.390.5
1A1844tight thermal0.660.5
2B1505medium thermal0.812
LS精密化 シェル解像度: 1.36→1.4 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 346 -
Rwork0.283 12773 -
obs--89.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0259-0.0183-0.01310.32030.06940.1208-0.0070.0171-0.00530.03010.0065-0.0237-0.0131-0.0020.00040.0091-0.0047-0.00390.0144-0.00150.0106-9.93431.7979-17.2975
20.0601-0.0086-0.00630.2480.09880.1145-0.0082-0.01250.0088-0.01040.00530.00140.01750.00330.00290.00960.00220.0020.0070.00390.0109-12.8141-16.264523.9068
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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