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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3mh7 | ||||||
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タイトル | HtrA proteases are activated by a conserved mechanism that can be triggered by distinct molecular cues | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / DegP / HtrA / protease (プロテアーゼ) / outer membrane protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peptidase Do / プログラム細胞死 / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat ...peptidase Do / プログラム細胞死 / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress / ペリプラズム / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.961 Å | ||||||
データ登録者 | Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: HtrA proteases have a conserved activation mechanism that can be triggered by distinct molecular cues 著者: Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3mh7.cif.gz | 82.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3mh7.ent.gz | 68.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3mh7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/3mh7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/3mh7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 24||||||||
単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48582.594 Da / 分子数: 1 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: DegP / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ | ||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 443.539 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: this peptide apparently picked up during protein purification. 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: DegP / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 配列の詳細 | THE DEPOSITORS COULD NOT DETERMINE THE SEQUENCE FOR CHAIN B, C AND COULD NOT PROVE WHETHER CHIAN B ...THE DEPOSITORS | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.32 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 詳細: PEG 550 MME, NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.961→30 Å / Num. obs: 15145 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 60.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 13 |
反射 シェル | 解像度: 2.961→3.19 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.579 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.961→29.321 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.828 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.12 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.861 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 176.98 Å2 / Biso mean: 75.679 Å2 / Biso min: 33.13 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.961→29.321 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %
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