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- PDB-3knq: Beta Turn Optimization of the Gene-3-Protein of Filamentous Phage Fd -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3knq
タイトルBeta Turn Optimization of the Gene-3-Protein of Filamentous Phage Fd
要素Attachment protein G3P
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / filamentous phage (繊維状ファージ) / beta turn / rational design (合理的設計 (生物工学)) / protein stabilization / protein engineering (タンパク質工学) / protein folding (フォールディング) / Disulfide bond (ジスルフィド) / Phage recognition / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / カプシド / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex ...Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein G3P
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage fd (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Dobbek, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Elimination of a cis-proline-containing loop and turn optimization stabilizes a protein and accelerates its folding.
著者: Jakob, R.P. / Zierer, B.K. / Weininger, U. / Hofmann, S.D. / Lorenz, S.H. / Balbach, J. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
履歴
登録2009年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999AUTHOR STATES THAT RESIDUES 157-162(GLN GLY THR ASP PRO VAL) OF UNP ENTRY P03661 WAS DELETED AND ...AUTHOR STATES THAT RESIDUES 157-162(GLN GLY THR ASP PRO VAL) OF UNP ENTRY P03661 WAS DELETED AND REPLACED BY RESIDUES 157-159 (VAL ASN GLY) IN THE CRYSTALLIZED PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Attachment protein G3P
B: Attachment protein G3P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6352
ポリマ－48,6352
非ポリマー00
水4,396244
1
A: Attachment protein G3P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3181
ポリマ－24,3181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Attachment protein G3P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3181
ポリマ－24,3181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.513, 86.974, 96.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Attachment protein G3P / Gene 3 protein / G3P / Minor coat protein


分子量: 24317.510 Da / 分子数: 2 / 断片: Gene-3-Protein, residue 19-238
変異: C7S, P11S, T13I, N15G, R29W, C36I, N39K, C46I, C53V, G55A, T56I, I60V, T101I, Q129H, N138G, R144V, Q145N, A147V, C188V, F199L, C201A, S207L, D209Y, Replacment of LoopQ157-V162 with the sequence VNG
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage fd (ファージ)
遺伝子: 3, III / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) / 参照: UniProt: P03661
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.44 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15-20% PEG3350, 0.2M NH4Cl, 0.05 M CaCl2, 0.1 M Tris/Cl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.13→33.77 Å / Num. obs: 26294 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 13.4 / Biso Wilson estimate: 35.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 47 / Num. unique all: 1532 / Rsym value: 0.02 / % possible all: 76.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3dgs.PDB

3dgs


解像度: 2.13→33.77 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2705 1323 5.03 %RANDOM
Rwork0.2139 ---
obs-26294 96.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.637 Å20 Å20 Å2
2--12.9022 Å20 Å2
3----7.2652 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→33.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 0 0 244 3196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.11
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.19 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2999 128 5.16 %
Rwork0.2839 2352 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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