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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2g3p | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE N-TERMINAL TWO DOMAINS OF THE INFECTIVITY PROTEIN G3P OF FILAMENTOUS PHAGE FD | ||||||
要素 | INFECTIVITY PROTEIN G3P | ||||||
キーワード | VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / INFECTION (感染) / FILAMENTOUS PHAGE (繊維状ファージ) / PILUS BINDING (性繊毛) / BETA BARREL (Βバレル) / CONFORMATIONAL CHANGE (コンフォメーション変化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / カプシド / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage fd (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Holliger, P. / Williams, R.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999 タイトル: Crystal structure of the two N-terminal domains of g3p from filamentous phage fd at 1.9 A: evidence for conformational lability. 著者: Holliger, P. / Riechmann, L. / Williams, R.L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2g3p.cif.gz | 92.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2g3p.ent.gz | 75.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2g3p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g3/2g3p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g3/2g3p | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.865487, -0.02829, -0.500131), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24575.518 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL 2-DOMAIN FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage fd (ファージ) 属: InovirusFf phages / 生物種: Enterobacteria phage M13 / プラスミド: PUC119 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / Variant (発現宿主): LAC / 参照: UniProt: P03661 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 6.2 / 詳細: pH 6.2 | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月1日 / 詳細: BENT MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.947 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→13.8 Å / Num. obs: 81474 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 4.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.79→1.85 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 99.8 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 58927 / % possible obs: 99.8 % / Num. measured all: 343352 / Rmerge(I) obs: 0.079 |
反射 シェル | *PLUS |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→13 Å / SU B: 3.5 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.15
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原子変位パラメータ | Biso mean: 40 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→13 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rfree: 0.299 / Rfactor Rwork: 0.257 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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