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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g3p
タイトルSTRUCTURE OF THE N-TERMINAL TWO DOMAINS OF THE INFECTIVITY PROTEIN G3P OF FILAMENTOUS PHAGE FD
要素INFECTIVITY PROTEIN G3P
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / INFECTION (感染) / FILAMENTOUS PHAGE (繊維状ファージ) / PILUS BINDING (性繊毛) / BETA BARREL (Βバレル) / CONFORMATIONAL CHANGE (コンフォメーション変化)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / カプシド / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex ...Minor Coat Protein; domain 2 / Minor Coat Protein; Domain 2 / Phage FD Coat Protein, Membrane penetration domain / Phage FD Coat Protein,Membrane penetration domain / Bacteriophage, G3P, N2-domain superfamily / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein G3P
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage fd (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Holliger, P. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1999
タイトル: Crystal structure of the two N-terminal domains of g3p from filamentous phage fd at 1.9 A: evidence for conformational lability.
著者: Holliger, P. / Riechmann, L. / Williams, R.L.
履歴
登録1998年10月27日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INFECTIVITY PROTEIN G3P
B: INFECTIVITY PROTEIN G3P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1512
ポリマ-49,1512
非ポリマー00
5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.220, 78.250, 62.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.865487, -0.02829, -0.500131), (-0.043205, -0.990468, 0.130792), (-0.499064, 0.134807, 0.856015)
ベクター: 58.732, 52.105, 12.066)

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要素

#1: タンパク質 INFECTIVITY PROTEIN G3P


分子量: 24575.518 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL 2-DOMAIN FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage fd (ファージ)
: InovirusFf phages / 生物種: Enterobacteria phage M13 / プラスミド: PUC119 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / Variant (発現宿主): LAC / 参照: UniProt: P03661
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 6.2 / 詳細: pH 6.2
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
24.3 Msodium formate1reservoir
30.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月1日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→13.8 Å / Num. obs: 81474 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.45 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 58927 / % possible obs: 99.8 % / Num. measured all: 343352 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→13 Å / SU B: 3.5 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1499 3.1 %RANDOM
Rwork0.26 ---
obs-47624 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3160 0 0 303 3463
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0240.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0230.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0522
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7443
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.1212
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.8543
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.299 / Rfactor Rwork: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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