+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3kjl | ||||||
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Title | Sgf11:Sus1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / SAGA / Sus1 / Sgf11 / complex / Activator / Chromatin regulator / Metal-binding / Nucleus / Transcription regulation / Zinc / Zinc-finger / mRNA transport / Nuclear pore complex / Protein transport / Translocation / Transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information DUBm complex / : / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / enzyme activator activity / mRNA export from nucleus ...DUBm complex / : / transcription export complex 2 / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / poly(A)+ mRNA export from nucleus / enzyme activator activity / mRNA export from nucleus / nuclear pore / transcription elongation by RNA polymerase II / P-body / regulation of protein localization / protein transport / chromatin organization / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Stewart, M. / Ellisdon, A.M. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2010 Title: Structural basis for the interaction between yeast Spt-Ada-Gcn5 acetyltransferase (SAGA) complex components Sgf11 and Sus1. Authors: Ellisdon, A.M. / Jani, D. / Kohler, A. / Hurt, E. / Stewart, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3kjl.cif.gz | 198.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3kjl.ent.gz | 160.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3kjl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kj/3kjl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kj/3kjl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3kikSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | SAGA Complex |
-Components
#1: Protein | Mass: 11094.497 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SUS1, YBR111W-A / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q6WNK7 #2: Protein/peptide | Mass: 3503.884 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Sus1-binding region Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: see publication Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SGF11, YPL047W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) / References: UniProt: Q03067 #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.71 Å3/Da / Density % sol: 54.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: see publication, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 1.0719 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2009 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0719 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→59.4 Å / Num. all: 17082 / Num. obs: 17082 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 22.4 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 18.1 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.7 Å / Redundancy: 22.6 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 2485 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3KIK Resolution: 2.7→19.943 Å / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.696 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→19.943 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Selection details: chain H and resid 24:33) |