+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3k09 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of the phosphorylation-site mutant S431D of the KaiC circadian clock protein | ||||||
要素 | (Circadian clock protein kinase kaiC) x 2 | ||||||
キーワード | CIRCADIAN CLOCK PROTEIN / TRANSFERASE (転移酵素) / kaic / kinase (キナーゼ) / hexamer (オリゴマー) / ATP-binding / Biological rhythms (時間生物学) / DNA-binding / Magnesium (マグネシウム) / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Repressor (リプレッサー) / Serine/threonine-protein kinase / Transcription (転写 (生物学)) / Transcription regulation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of phosphorelay signal transduction system / negative regulation of circadian rhythm / entrainment of circadian clock / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 概日リズム / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity ...regulation of phosphorelay signal transduction system / negative regulation of circadian rhythm / entrainment of circadian clock / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 概日リズム / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å | ||||||
データ登録者 | Pattanayek, R. / Egli, M. / Pattanayek, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2009 タイトル: Structures of KaiC Circadian Clock Mutant Proteins: A New Phosphorylation Site at T426 and Mechanisms of Kinase, ATPase and Phosphatase. 著者: Pattanayek, R. / Mori, T. / Xu, Y. / Pattanayek, S. / Johnson, C.H. / Egli, M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3k09.cif.gz | 589.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3k09.ent.gz | 484.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3k09.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/3k09 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k0/3k09 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58180.758 Da / 分子数: 3 / 変異: S431D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア) 株: PCC7942 / 遺伝子: kaic, see0011, Synpcc7942_1216 / プラスミド: PET3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B121(de3) 参照: UniProt: Q79PF4, non-specific serine/threonine protein kinase #2: タンパク質 | 分子量: 58100.781 Da / 分子数: 3 / 変異: S431D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア) 株: PCC7942 / 遺伝子: kaic, see0011, Synpcc7942_1216 / プラスミド: PET3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B121(de3) 参照: UniProt: Q79PF4, non-specific serine/threonine protein kinase #3: 化合物 | ChemComp-MG / #4: 化合物 | ChemComp-ATP / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.33 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 291 K / pH: 4 詳細: SODIUM FORMATE, GLYCEROL, pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113.15 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MAR 225MM CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月17日 |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 56167 / % possible obs: 91.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16.8 |
反射 シェル | 解像度: 3.2→3.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 86.6 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2GBL 解像度: 3.2→30 Å / σ(F): 2
| ||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.2→30 Å
| ||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3.2→3.22 Å
|