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- PDB-3jyr: Crystal structures of the GacH receptor of Streptomyces glaucesce... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jyr
タイトルCrystal structures of the GacH receptor of Streptomyces glaucescens GLA.O in the unliganded form and in complex with acarbose and an acarbose homolog. Comparison with acarbose-loaded maltose binding protein of Salmonella typhimurium.
要素Maltose-binding periplasmic protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / acarbose (アカルボース) / ABC transporter / maltose/maltodextrin-binding protein / Salmonella typhimurium / Periplasm (ペリプラズム) / Sugar transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-acarbose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Vahedi-Faridi, A. / Licht, A. / Bulut, H. / Schneider, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structures of the Solute Receptor GacH of Streptomyces glaucescens in Complex with Acarbose and an Acarbose Homolog: Comparison with the Acarbose-Loaded Maltose-Binding Protein ...タイトル: Crystal Structures of the Solute Receptor GacH of Streptomyces glaucescens in Complex with Acarbose and an Acarbose Homolog: Comparison with the Acarbose-Loaded Maltose-Binding Protein of Salmonella typhimurium.
著者: Vahedi-Faridi, A. / Licht, A. / Bulut, H. / Scheffel, F. / Keller, S. / Wehmeier, U.F. / Saenger, W. / Schneider, E.
履歴
登録2009年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8742
ポリマ－43,2281
非ポリマー6461
水7,674426
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.921, 89.229, 64.163
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.77, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-474-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 43228.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: malE, STM4229 / プラスミド: pES35 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19576
#2: 多糖 4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D- ...4,6-dideoxy-4-{[(1S,4R,5S,6S)-4,5,6-trihydroxy-3-(hydroxymethyl)cyclohex-2-en-1-yl]amino}-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-acarbose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 阻害剤 / 分子量: 645.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-acarbose
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1a_1-5][a2122m-1a_1-5_4*NC^SC^SC^SC^RCCO/7=^ZC$3/6O/5O/4O]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-6-deoxy-Glcp4N]{[(4+1)][<C7O4>]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 18% PEG 8000, 10 mM CITRATE, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→59.13 Å / Num. obs: 37653 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Χ2: 1.274 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.75-1.812.30.1225750.99864.6
1.81-1.892.50.09531781.05578.6
1.89-1.972.90.0836541.18691.2
1.97-2.073.50.06739881.28499.1
2.07-2.23.90.05240191.213100
2.2-2.383.90.04240321.214100
2.38-2.6140.03740071.235100
2.61-2.9940.03440291.312100
2.99-3.7740.03940771.487100
3.77-403.90.04140941.38999.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.12 Å19.71 Å
Translation2.12 Å19.71 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.21 / WRfactor Rwork: 0.173 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.877 / SU B: 1.957 / SU ML: 0.065 / SU R Cruickshank DPI: 0.118 / SU Rfree: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 1889 5 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.169 37652 93.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.93 Å2 / Biso mean: 14.635 Å2 / Biso min: 6.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20 Å20.55 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2882 0 44 426 3352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2811.9794075
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3125373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1425.781128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80515504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.361157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2453
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21477
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22090
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.360.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1580.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7511.51907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12922966
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.01131270
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2354.51107
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.793 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 81 -
Rwork0.187 1723 -
all-1804 -
obs--60.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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