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- PDB-3itn: Crystal structure of Pseudo-activated Procaspase-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3itn
タイトルCrystal structure of Pseudo-activated Procaspase-3
要素
  • ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor
  • Caspase-3カスパーゼ-3
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / caspase-3 (カスパーゼ-3) / Apoptosis (アポトーシス) / Hydrolase (加水分解酵素) / Phosphoprotein / Protease (プロテアーゼ) / S-nitrosylation / Thiol protease (システインプロテアーゼ) / Zymogen (酵素前駆体) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


カスパーゼ-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...カスパーゼ-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to staurosporine / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / axonal fasciculation / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Signaling by Hippo / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of B cell proliferation / pyroptotic inflammatory response / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / B cell homeostasis / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / regulation of macroautophagy / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / 細胞分化 / response to amino acid / Pyroptosis / response to tumor necrosis factor / enzyme activator activity / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / 赤血球形成 / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to nicotine / protein catabolic process / regulation of protein stability / neuron differentiation / response to hydrogen peroxide / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / heart development / peptidase activity / neuron apoptotic process / protease binding / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / タンパク質分解 / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK / カスパーゼ-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Walters, J. / Pop, C. / Scott, F.L. / Drag, M. / Swartz, P.D. / Mattos, C. / Salvesen, G.S. / Clark, A.C.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2009
タイトル: A constitutively active and uninhibitable caspase-3 zymogen efficiently induces apoptosis.
著者: Walters, J. / Pop, C. / Scott, F.L. / Drag, M. / Swartz, P. / Mattos, C. / Salvesen, G.S. / Clark, A.C.
履歴
登録2009年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1692
ポリマ－29,1692
非ポリマー00
水4,017223
1
A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor

A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor

A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor

A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,6748
ポリマ－116,6748
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area16780 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area35220 Å2
手法PISA
2
A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor

A: Caspase-3
B: ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3374
ポリマ－58,3374
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area6800 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area19210 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.224, 84.607, 96.171
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Caspase-3 / カスパーゼ-3 / CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Yama protein / SREBP cleavage activity 1 / ...CASP-3 / Apopain / Cysteine protease CPP32 / CPP-32 / Yama protein / SREBP cleavage activity 1 / SCA-1 / Caspase-3 subunit p17 / Caspase-3 subunit p12


分子量: 28633.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP3, CPP32 / プラスミド: pcDNA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42574, カスパーゼ-3
#2: タンパク質・ペプチド ACETYL-ASP-GLU-VAL-ASP-CHLOROMETHYL KETONE inhibitor


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 534.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Calbiochem / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-CMK
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.22 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Proteins were dialyzed in a buffer of 10 mM Tris-HCl (pH 8.5) and 1 mM DTT. The protein was concentrated to 10 mg/mL using Amicon ultrafree centrifugal filter devices, and inhibitor, Ac-DEVD- ...詳細: Proteins were dialyzed in a buffer of 10 mM Tris-HCl (pH 8.5) and 1 mM DTT. The protein was concentrated to 10 mg/mL using Amicon ultrafree centrifugal filter devices, and inhibitor, Ac-DEVD-CMK reconstituted in DMSO, was then added at a 5:1 inhibitor:peptide ratio (w/w). The protein was diluted to a concentration of 8 mg/mL by adding 10 mM Tris-HCl (pH 8.5), concentrated DTT, and concentrated NaN3 so that the final buffer consisted of 10 mM Tris-HCl (pH 8.5), 10 mM DTT, and 3 mM NaN3. Crystals were obtained by the hanging drop vapor diffusion method. Concentrated protein (2 L) was mixed 1:1 with a reservoir solution that contained 100 mM sodium citrate (pH 5), 3 mM NaN3, 10 mM DTT, and 17% PEG 6000 (w/v). The crystallization plates were incubated at 18 C., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月13日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→33.79 Å / Num. all: 35601 / Num. obs: 32677 / % possible obs: 91.79 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.45 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Rsym value: 0.444
反射 シェル最高解像度: 1.63 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Caspase-3 PDB code 2J30

2j30


解像度: 1.63→33.79 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2242 3063 Randomly selected 10% of reflections
Rwork0.1987 --
all0.22 35601 -
obs0.1987 30659 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→33.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1963 0 0 223 2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004748
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.26877

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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