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- PDB-3hwc: Crystal Structure of Chlorophenol 4-Monooxygenase (TftD) of Burkh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hwc
タイトルCrystal Structure of Chlorophenol 4-Monooxygenase (TftD) of Burkholderia cepacia AC1100
要素Chlorophenol-4-monooxygenase component 2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / beta barrel (Βバレル) / helix bundle (ヘリックスバンドル) / Monooxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; フラビンないしはフラボプロテインを片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む / : / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / : / protein homotetramerization
類似検索 - 分子機能
4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / 4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 ...4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / 4-hydroxybutyryl-coa dehydratase, domain 1 / HpaB/PvcC/4-BUDH / HpaB/PvcC/4-BUDH N-terminal / HpaB/PvcC/4-BUDH C-terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase C terminal / 4-hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase N terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Βバレル / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FADH(2)-dependent monooxygenase TftD
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia cepacia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ballinger, J.W. / Kang, C.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Characterization of chlorophenol 4-monooxygenase (TftD) and NADH:FAD oxidoreductase (TftC) of Burkholderia cepacia AC1100.
著者: Webb, B.N. / Ballinger, J.W. / Kim, E. / Belchik, S.M. / Lam, K.S. / Youn, B. / Nissen, M.S. / Xun, L. / Kang, C.
履歴
登録2009年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chlorophenol-4-monooxygenase component 2
B: Chlorophenol-4-monooxygenase component 2
C: Chlorophenol-4-monooxygenase component 2
D: Chlorophenol-4-monooxygenase component 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)230,0864
ポリマ－230,0864
非ポリマー00
水21,2581180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23620 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area62810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.198, 149.867, 212.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Chlorophenol-4-monooxygenase component 2


分子量: 57521.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia cepacia (バクテリア)
株: AC1100 / 遺伝子: tftD / プラスミド: pET30 LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O87009
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 20% (w/v) PEG 4000, 0.2M lithium nitrate, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.97956, 0.91840, 0.97934
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月17日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979561
20.91841
30.979341
反射解像度: 2→47.34 Å / Observed criterion σ(F): 0.01 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / % possible all: 20

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
CrystalClearデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→19.942 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 2.5 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 22.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2237 1015 1.27 %
Rwork0.1676 --
obs0.1684 79750 97.99 %
all-80765 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.619 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.034 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.067 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.137 Å2-0 Å2
3----5.259 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.942 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15336 0 0 1180 16516
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00415720
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75721340
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6715684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032820
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.63150.24861430.175311006X-RAY DIFFRACTION97
2.6315-2.7960.22771410.175911001X-RAY DIFFRACTION97
2.796-3.01120.23981460.175911134X-RAY DIFFRACTION98
3.0112-3.3130.27041450.178911180X-RAY DIFFRACTION98
3.313-3.78950.23591470.169111337X-RAY DIFFRACTION99
3.7895-4.76360.1871420.147111398X-RAY DIFFRACTION99
4.7636-19.94270.20171510.163311679X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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