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- PDB-3gqa: Crystal Structure of the Bacteriophage phi29 gene product 12 N-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gqa
タイトルCrystal Structure of the Bacteriophage phi29 gene product 12 N-terminal fragment in complex with cobalt ions
要素Preneck appendage protein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / beta helix (Βヘリックス)
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Insect antifreeze protein / Peptidase G2, IMC autoproteolytic cleavage domain / Peptidase_G2, IMC autoproteolytic cleavage domain / Pectate lyase superfamily protein / Pectate lyase superfamily protein / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 ...Insect antifreeze protein / Peptidase G2, IMC autoproteolytic cleavage domain / Peptidase_G2, IMC autoproteolytic cleavage domain / Pectate lyase superfamily protein / Pectate lyase superfamily protein / Parallel beta-helix repeat / Parallel beta-helix repeats / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リン酸塩 / Pre-neck appendage protein / Pre-neck appendage protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Xiang, Y. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Crystallographic insights into the autocatalytic assembly mechanism of a bacteriophage tail spike.
著者: Xiang, Y. / Leiman, P.G. / Li, L. / Grimes, S. / Anderson, D.L. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2009年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Preneck appendage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6244
ポリマ－64,4111
非ポリマー2133
水3,963220
1
A: Preneck appendage protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)387,74324
ポリマ－386,4656
非ポリマー1,27718
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_545y+1/3,x-1/3,-z+2/31
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
Buried area56160 Å2
ΔGint-482 kcal/mol
Surface area93080 Å2
手法PISA
2
A: Preneck appendage protein
ヘテロ分子

A: Preneck appendage protein
ヘテロ分子

A: Preneck appendage protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,87112
ポリマ－193,2333
非ポリマー6399
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area27550 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area47070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.741, 89.741, 584.795
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-766-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Preneck appendage protein


分子量: 64410.914 Da / 分子数: 1 / 断片: D1*D2D3, Residues 89-691 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 89-854 EXPRESSED WITH A N-TERMIINAL HIS6 TAG
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 遺伝子: 12, gene product 12 / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: B3VMP8, UniProt: P20345*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THESE MUTATIONS MIGHT BE AN ACCUMULATED RESULT OF THE PHAGE PASSAGING

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.04 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 100mM Tris-base at pH 10.5 and 8% PEG3K. Apo crystals were obtained by soaking the crystals in a mother liquid containing 10mM EDTA. The cobalt derivative was obtained by back soaking the apo- ...詳細: 100mM Tris-base at pH 10.5 and 8% PEG3K. Apo crystals were obtained by soaking the crystals in a mother liquid containing 10mM EDTA. The cobalt derivative was obtained by back soaking the apo-crystals in a mother liquid containing 10mM cobalt ions, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月21日
放射モノクロメーター: SI(111) double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.88 Å / Num. obs: 53528 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.843 / Net I/σ(I): 31.667
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.188.70.55552791.3081100
2.18-2.268.70.40552851.4251100
2.26-2.378.70.34953261.4571100
2.37-2.498.70.29353181.4791100
2.49-2.658.70.22353051.613199.9
2.65-2.858.60.16553071.789199.8
2.85-3.148.60.11453561.98199.3
3.14-3.598.40.0853662.425199.1
3.59-4.528.10.05753602.705198.8
4.52-5080.04656262.34198.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GQ7

3gq7


解像度: 2.1→43.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 3.317 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 2708 5.1 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.182 53508 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 74.63 Å2 / Biso mean: 29.128 Å2 / Biso min: 16.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å20.92 Å20 Å2
2--1.83 Å20 Å2
3----2.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4473 0 7 220 4700
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214571
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9396209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9965611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.90724.45200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.2915715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7831527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023508
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.22070
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.23196
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1130.2251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.2149
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1670.232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6911.53058
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12124774
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05831711
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1744.51431
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.157 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 201 -
Rwork0.229 3691 -
all-3892 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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