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- PDB-3gdv: Crystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gdv
タイトルCrystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP and in complex with YQF peptide
要素
  • DegS protease
  • YQF peptide
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / protease (プロテアーゼ) / stress-sensor / HtrA / PDZ OMP / Hydrolase (加水分解酵素) / Serine protease (セリンプロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン ...Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia Coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.489 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: OMP peptides activate the DegS stress-sensor protease by a relief of inhibition mechanism.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2009年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DegS protease
B: DegS protease
C: DegS protease
D: YQF peptide
E: YQF peptide
F: YQF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,1436
ポリマ－110,1436
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8990 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area38310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.880, 172.278, 114.768
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 DegS protease


分子量: 36257.789 Da / 分子数: 3 / 断片: full-length without membrane anchor / 変異: H198P,D320A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia Coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド YQF peptide


分子量: 456.492 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 50 mM Tris 100mM MgCl2 3% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月27日 / 詳細: crystal monochrometer
放射モノクロメーター: crystal monochrometer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.489→50 Å / Num. obs: 39897 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.967
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.489-2.593.90.24379.1
2.59-2.6940.22491.9
2.69-2.824.30.18498.5
2.82-2.964.50.15199.5
2.96-3.154.50.12199.6
3.15-3.394.50.10699.6
3.39-3.734.50.09699.4
3.73-4.274.50.08899.1
4.27-5.384.30.0799.2
5.38-504.30.04997.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化解像度: 2.489→32.039 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2239 2002 5.02 %
Rwork0.1912 --
obs0.1928 39869 95.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.755 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 73.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.489→32.039 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6584 0 0 78 6662
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.839067
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6362429
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561100
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.489-2.55140.26021130.21071945X-RAY DIFFRACTION70
2.5514-2.62030.25251130.21232430X-RAY DIFFRACTION87
2.6203-2.69740.23491270.20922652X-RAY DIFFRACTION95
2.6974-2.78440.26111460.21442739X-RAY DIFFRACTION99
2.7844-2.88380.2531570.222766X-RAY DIFFRACTION99
2.8838-2.99920.26911720.21622782X-RAY DIFFRACTION99
2.9992-3.13560.25771580.20562754X-RAY DIFFRACTION100
3.1356-3.30080.28311430.20612823X-RAY DIFFRACTION100
3.3008-3.50730.23031320.18852811X-RAY DIFFRACTION99
3.5073-3.77780.22221530.18332778X-RAY DIFFRACTION99
3.7778-4.15720.19641370.17892818X-RAY DIFFRACTION99
4.1572-4.75710.16381390.14632840X-RAY DIFFRACTION99
4.7571-5.9870.20881530.17212834X-RAY DIFFRACTION99
5.987-32.04130.20021590.19212895X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.48150.2366-0.39490.9795-0.39930.72930.0797-0.1817-0.2528-0.0382-0.3318-0.17880.11370.25650.23040.03360.03380.00680.15330.14590.4065-15.000974.15176.7074
20.12980.11080.0299-0.284-0.1320.1043-0.0649-0.0075-0.3798-0.11480.0310.0181-0.0197-0.060.02740.88050.15620.06580.57480.27911.2818
30.84440.6366-0.08360.36790.09671.05220.28340.1061-0.7898-0.19680.0502-0.56970.04520.7563-0.30160.36790.21710.13760.7707-0.0731.2079
40.464-0.18920.26150.14430.3550.6282-0.17090.1166-0.2752-0.1030.03330.1282-0.0668-0.18090.14840.3044-0.13780.05170.3567-0.20940.5054
50.18540.2123-0.0745-0.2117-0.3890.0405-0.0774-0.0214-0.0027-0.0019-0.0649-0.0591-0.05070.04290.131.52540.159-0.06881.46930.27731.6305
60.4337-0.18410.1547-0.2003-0.0577-0.06470.0289-0.04060.0465-0.02870.0279-0.02990.00650.0391-0.04581.33870.15140.26591.4555-0.03862.2577
70.04530.071-0.12790.1181-0.1389-0.09340.024-0.02340.00870.0184-0.06980.12320.0481-0.01710.04050.7475-0.23850.16840.6683-0.18360.776
精密化 TLSグループSelection details: Chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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