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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3g2p | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the Glycopeptide N-methyltransferase MtfA complexed with (S)-adenosyl-L-homocysteine (SAH) | ||||||
要素 | PCZA361.24 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / SAM-dependent methyltransferase / glycopeptide antibiotics biosynthesis / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #60 / HSP40/DNAj peptide-binding domain - #20 / : / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Other non-globular / Vaccinia Virus protein VP39 / Special ...Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #60 / HSP40/DNAj peptide-binding domain - #20 / : / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Other non-globular / Vaccinia Virus protein VP39 / Special / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | Amycolatopsis orientalis (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.95 Å | ||||||
データ登録者 | Shi, R. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI) | ||||||
引用 | ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2009 タイトル: Structure and function of the glycopeptide N-methyltransferase MtfA, a tool for the biosynthesis of modified glycopeptide antibiotics. 著者: Shi, R. / Lamb, S.S. / Zakeri, B. / Proteau, A. / Cui, Q. / Sulea, T. / Matte, A. / Wright, G.D. / Cygler, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3g2p.cif.gz | 107.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3g2p.ent.gz | 81.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3g2p.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g2/3g2p ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g2/3g2p | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32527.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Amycolatopsis orientalis (バクテリア) 遺伝子: mtfA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O52805 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.12 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1M MES pH 6.5, 18% PEG-monomethyl ether 5K, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月9日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.95→50 Å / Num. obs: 13628 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 76.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 12.124 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB ENTRY 3G2M 解像度: 2.95→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / WRfactor Rfree: 0.263 / WRfactor Rwork: 0.228 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.835 / SU B: 33.846 / SU ML: 0.303 / SU R Cruickshank DPI: 0.372 / SU Rfree: 0.437 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.424 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 80.93 Å2 / Biso mean: 50.76 Å2 / Biso min: 22.18 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.95→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.95→3.027 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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