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- PDB-3fi2: Crystal structure of JNK3 with amino-pyrazole inhibitor, SR-3451 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fi2
タイトルCrystal structure of JNK3 with amino-pyrazole inhibitor, SR-3451
要素Mitogen-activated protein kinase 10
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / JNK3 / protein-inhibitor complex / Alternative splicing (選択的スプライシング) / ATP-binding / Chromosomal rearrangement / Cytoplasm (細胞質) / Epilepsy (てんかん) / Kinase (キナーゼ) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm ...JUN kinase activity / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Fc-epsilon receptor signaling pathway / MAP kinase kinase activity / response to light stimulus / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / regulation of circadian rhythm / 細胞老化 / rhythmic process / Oxidative Stress Induced Senescence / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / シグナル伝達 / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-JK1 / Mitogen-activated protein kinase 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Habel, J.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structure-activity relationships and X-ray structures describing the selectivity of aminopyrazole inhibitors for c-Jun N-terminal kinase 3 (JNK3) over p38.
著者: Kamenecka, T. / Habel, J. / Duckett, D. / Chen, W. / Ling, Y.Y. / Frackowiak, B. / Jiang, R. / Shin, Y. / Song, X. / LoGrasso, P.
履歴
登録2008年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitogen-activated protein kinase 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3153
ポリマ－40,7651
非ポリマー5502
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.694, 124.525, 69.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-22-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Mitogen-activated protein kinase 10 / Stress-activated protein kinase JNK3 / c-Jun N-terminal kinase 3 / MAP kinase p49 3F12


分子量: 40765.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 39-402 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JNK3, JNK3A, MAPK10, PRKM10 / プラスミド: pDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P53779, 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-JK1 / 3-{4-[(phenylcarbamoyl)amino]-1H-pyrazol-1-yl}-N-(3,4,5-trimethoxyphenyl)benzamide / 3-(4-(3-phenylureido)-1H-pyrazol-1-yl)-N-(3,4,5-trimethoxyphenyl)benzamide / SR-3451


分子量: 487.507 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H25N5O5
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE STRUCTURE IS DISORDERED IN THE RESIDUE RANGE 364-380. (DPAEVEAPPPQIYDKQL). ONLY SIX RESIDUES ...THE STRUCTURE IS DISORDERED IN THE RESIDUE RANGE 364-380. (DPAEVEAPPPQIYDKQL). ONLY SIX RESIDUES WERE OBSERVED IN THIS REGION AND THEY HAVE BEEN DENOTED AS UNK, SINCE THE AUTHORS COULD NOT DETERMINE WHICH AMINO ACIDS THEY CORRESPOND TO IN THIS REGION. THEY WERE ORIGINALLY MODELED AS ALA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 10mg/mL JNK3 mixed with 1mM AMP-PCP, 2mM MgCl2, 0.4mM Zwittergent 3-14, 10% ethylene. Crystals grown in 0.2M NaCl, 0.1M Bis-Tris, 28-31% PEG 3350, pH 5.5, Microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月11日
放射モノクロメーター: Side-scattering cuberoot I-beam bent single crystal, asymetric cut 12.2 deg
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 14193 / Observed criterion σ(F): 25.4 / Observed criterion σ(I): 12.5 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 38.55 Å2 / Rsym value: 0.057
反射 シェル最高解像度: 2.28 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(AutoMR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX(AutoMR)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JNK

1jnk


解像度: 2.28→46.23 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 0.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2671 1419 10 %random 10%
Rwork0.1805 ---
obs0.1891 14193 85.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.068 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→46.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2686 0 40 155 2881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.194
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.901
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.28-2.36650.3037600.2354546X-RAY DIFFRACTION37
2.3665-2.46130.32731030.2244933X-RAY DIFFRACTION64
2.4613-2.57330.29251360.20551215X-RAY DIFFRACTION82
2.5733-2.70890.30081460.21011325X-RAY DIFFRACTION91
2.7089-2.87860.28341580.20471410X-RAY DIFFRACTION95
2.8786-3.10080.32411600.19511438X-RAY DIFFRACTION97
3.1008-3.41280.26771610.16661464X-RAY DIFFRACTION99
3.4128-3.90640.23121550.14451386X-RAY DIFFRACTION93
3.9064-4.92080.20781650.13711489X-RAY DIFFRACTION99
4.9208-46.23820.24811750.1711568X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40480.5432-0.92834.63550.38273.81790.0729-0.02880.19510.21890.06760.5311-0.1654-0.1632-0.04360.1110.0349-0.00940.15740.02870.159810.476147.609513.0478
2-0.88970.0517-1.34553.73191.02453.79270.1606-0.5074-0.08120.36620.0655-0.88130.60750.2398-0.21670.1465-0.0307-0.06890.3347-0.0690.401227.861340.43454.6637
30.4584-1.18450.0063.20030.16922.5713-0.20280.02790.1574-0.38420.09890.2517-0.10050.2527-0.05330.1417-0.0465-0.03350.1782-0.03270.142716.750344.11874.9553
41.11750.1590.15393.91090.60420.88570.0263-0.12380.2964-0.0779-0.0110.6240.05580.0832-0.01270.0953-0.03290.01940.144-0.0660.139113.548723.62094.0683
5-0.916-0.75221.48343.25462.04610.40760.1547-0.09580.13020.25490.2843-0.21060.45480.0644-0.15170.3692-0.2419-0.04940.9636-0.17660.518331.860525.63049.9259
61.76040.4247-0.4841.92790.98332.4711-0.2993-0.4192-0.1966-0.04560.1719-0.04740.2730.8146-0.06140.08840.0735-0.01670.31260.00370.08723.631616.17627.7445
72.533-0.03891.08772.49842.31062.4841-0.1976-0.4984-0.00060.55940.7126-0.25860.41240.8495-0.2390.38850.1841-0.19761.55280.19030.870133.128516.71619.8824
81.77410.22280.19653.06671.17732.642-0.1544-0.1691-0.17150.14240.12490.06560.37310.54780.03930.13910.0958-0.00520.21490.02790.068422.69166.95025.6357
9-3.3131-2.3789-2.55870.580.10452.10150.40770.44320.2252-0.4339-0.1633-0.31550.04110.0688-0.33580.46850.0216-0.04980.5327-0.03010.48224.40832.1253-8.2605
104.444-3.8058-3.28647.76631.75411.26970.21621.61380.7063-2.120.442-0.8484-0.09310.4594-0.60060.5524-0.25260.13950.4285-0.13710.422830.569549.25271.7059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 45:96)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 97:117)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 118:151)
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 152:210)
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 211:227)
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resid 228:264)
7X-RAY DIFFRACTION7chain A and resid 265:269)
8X-RAY DIFFRACTION8chain A and resid 270:362)
9X-RAY DIFFRACTION9chain A and resid 363:384)
10X-RAY DIFFRACTION10chain A and resid 385:400)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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